Витамин в2 его кофактор

Витамин В2 (рибофлавин, витамин роста)

Источники

Достаточное количество содержат мясные продукты, печень, почки, молочные продукты, дрожжи. Также витамин образуется кишечными бактериями.

Суточная потребность

Строение

В состав рибофлавина входит флавин – изоаллоксазиновое кольцо с заместителями (азотистое основание) и спирт рибитол.

Строение витамина В₂

Коферментные формы витамина дополнительно содержат либо только фосфорную кислоту – флавинмононуклеотид (ФМН), либо фосфорную кислоту, дополнительно связанную с АМФ – флавинадениндинуклеотид .

Строение окисленных форм ФАД и ФМН

Метаболизм

В кишечнике рибофлавин освобождается из состава пищевых ФМН и ФАД, и диффундирует в кровь. В слизистой кишечника и других тканях вновь образуется ФМН и ФАД.

Биохимические функции

Кофермент оксидоредуктаз – обеспечивает перенос 2 атомов водорода в окислительно-восстановительных реакциях.

Механизм участия флавинового кофермента в биохимической реакции

1. Дегидрогеназы энергетического обмена – пируватдегидрогеназа (окисление пировиноградной кислоты), α-кетоглутаратдегидрогеназа и сукцинатдегидрогеназа (цикл трикарбоновых кислот), ацил-SКоА-дегидрогеназа (окисление жирных кислот), митохондриальная α-глицеролфосфатдегидрогеназа (челночная система).

Пример дегидрогеназной реакции с участием ФАД

2. Оксидазы, окисляющие субстраты с участием молекулярного кислорода. Например, прямое окислительное дезаминирование аминокислот или обезвреживание биогенных аминов (гистамин, ГАМК).

Пример оксидазной реакции с участием ФАД
(обезвреживание биогенных аминов)

Гиповитаминоз B2

Причина

Пищевая недостаточность, хранение пищевых продуктов на свету, фототерапия, алкоголизм и нарушения ЖКТ.

Клиническая картина

В первую очередь страдают высокоаэробные ткани – эпителий кожи и слизистых. Проявляется как сухость ротовой полости, губ и роговицы; хейлоз, т.е. трещины в уголках рта и на губах («заеды»), глоссит (фуксиновый язык), шелушение кожи в районе носогубного треугольника, мошонки, ушей и шеи, конъюнктивит и блефарит.

Сухость конъюнктивы и ее воспаление ведут к компенсаторному увеличению кровотока в этой зоне и улучшению снабжения ее кислородом, что проявляется как васкуляризация роговицы.

Антивитамины В₂

1. Акрихин (атебрин) – ингибирует функцию рибофлавина у простейших. Используется при лечении малярии, кожного лейшманиоза, трихомониаза, гельминтозов (лямблиоз, тениидоз).

2. Мегафен – тормозит образование ФАД в нервной ткани, используется как седативное средство.

3. Токсофлавин – конкурентный ингибитор флавиновых дегидрогеназ.

Лекарственные формы

Свободный рибофлавин, ФМН и ФАД (коферментные формы).

источник

22.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов в6, рр, в2).

Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) и/или в ионах металлов (кофакторах).

Кофакторывыполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур. В некоторых случаях ионы металла служат «мостиком» между ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента. Перечисленные выше функции выполняют такие металлы, как Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Мо2+. В отсутствие металла эти ферменты активностью не обладают. Такие ферменты получили название «металлоэнзимы». Схематично данный процесс взаимодействия фермента, субстрата и металла можно представить следующим образом:

Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями. В первом случае он называется простетической группой (например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота). Вместе с тем известны примеры, когда кофермент присоединяется к ферменту нековалентными связями настолько прочно, что не диссоциирует от белковой молекулы, например тиаминдифосфат. Во втором случае кофермент взаимодействует с ферментом только на время химической реакции и может рассматриваться в качестве второго субстрата. Примеры — NAD+, NADP+. Апофермент обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения субстрата. Один и тот же кофермент, взаимодействуя с различными апоферментами, может участвовать в разных химических превращениях субстрата. Например, пиридоксальфосфат в зависимости от того, с каким апоферментом взаимодействует, участвует в реакциях трансаминирования или декарбоксилирования аминокислот.

Химическая природа коферментов, их функции в ферментативных реакциях чрезвычайно разнообразны. Традиционно к коферментам относят производные витаминов, хотя помимо них есть значительный класс небелковых соединений, принимающих участие в проявлении каталитической функции ферментов.

К коферментам относят следующие соединения:

гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и являющиеся простетической группой ферментов;

нуклеотиды — доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;

убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в ЦПЭ;

фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата;

S-аденозилметионин (SAM) — донор метильной группы;

глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.

Витамин РРвходит в состав кофермента НАД + и НАДФ + , который принимает участие в ферментативных реакциях по последовательному механизму. Две ферментативные реакции, катализируемые ферментами Е1 и Е2, сопряжены друг с другом посредством кофермента NAD+, служащего в каждом из этих случаев субстратом. Для первого фермента субстратом служит окисленная форма NAD, в качестве второго субстрата выступает донор водорода — пример последовательных реакций, продуктом — восстановленная форма NAD, для фермента Е2 — наоборот.

Витамин В₅– принимает участие в синтезе кофермента А (Ацетил-КоА). Кофермент А (КоА) —коферментацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переносаацильных групп.МолекулаКоА состоит из остаткаадениловой кислоты, связанной пирофосфатной группой с остаткомпантотеновой кислоты, соединённой пептидной связью с остаткомβ-меркаптоэтаноламина.

С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисленияисинтезажирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.

Витамин В₂ – принимает участие в формировании кофактора ФАД и ФМН. Флавинадениндинуклеотид —кофактор, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. FAD существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами. FAD может быть восстановлен до FADH2, при этом он принимает два атома водорода. Молекула FADH2 является переносчиком энергии и восстановленныйкоферментможет быть использован каксубстратв реакцииокислительного фосфорилированиявмитохондрии. Молекула FADH2 окисляется в FAD, при этом выделяется энергия, эквивалентная (запасаемая в форме) двум молям ATФ.

источник

22.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов в6, рр, в2).

Кофакторы выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур. В некоторых случаях ионы металла служат «мостиком» между ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента. Перечисленные выше функции выполняют такие металлы, как Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Мо2+. В отсутствие металла эти ферменты активностью не обладают. Такие ферменты получили название «металлоэнзимы». Схематично данный процесс взаимодействия фермента, субстрата и металла можно представить следующим образом:

К коферментам относят следующие соединения:

нуклеотиды — доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;

убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в ЦПЭ;

фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата;

S-аденозилметионин (SAM) — донор метильной группы;

глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.

Витамин РР входит в состав кофермента НАД + и НАДФ + , который принимает участие в ферментативных реакциях по последовательному механизму. Две ферментативные реакции, катализируемые ферментами Е1 и Е2, сопряжены друг с другом посредством кофермента NAD+, служащего в каждом из этих случаев субстратом. Для первого фермента субстратом служит окисленная форма NAD, в качестве второго субстрата выступает донор водорода — пример последовательных реакций, продуктом — восстановленная форма NAD, для фермента Е2 — наоборот.

Витамин В₅– принимает участие в синтезе кофермента А (Ацетил-КоА). Кофермент А (КоА) — кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп. Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты, связанной пирофосфатной группой с остаткомпантотеновой кислоты, соединённой пептидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина.

С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.Никотиновая кислота и никотинамид

Витамин В₂ – принимает участие в формировании кофактора ФАД и ФМН. Флавинадениндинуклеотид — кофактор, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. FAD существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами. FAD может быть восстановлен до FADH2, при этом он принимает два атома водорода. Молекула FADH2 является переносчиком энергии и восстановленныйкоферментможет быть использован каксубстратв реакцииокислительного фосфорилированиявмитохондрии. Молекула FADH2 окисляется в FAD, при этом выделяется энергия, эквивалентная (запасаемая в форме) двум молям ATФ. Рибофлавин

Тип катализируемой реакции

Окислительное декарбоксилирование α-кетокислот

Перенос протонов и электронов

23.Ингибиторы ферментов. Обратимое и необратимое ингибирование. Конкурентное ингибирование. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.

К ингибиторам следует относить вещества, вызывающие снижение активности фермента. Следует отметить, что все денатурирующие агенты также вызывают уменьшение скорости любой ферментативной реакции, вследствие неспецифической денатурации белковой молекулы, поэтому денатурирующие агенты к ингибиторам не относят. В основе действия многих лекарственных препаратов и ядов лежит ингибирование активности ферментов, поэтому знание механизмов этого процесса крайне важно для молекулярной фармакологии и токсикологии. Ингибиторы способны взаимодействовать с ферментами с разной степенью прочности. На основании этого различают обратимое и необратимое ингибирование. По механизму действия ингибиторы подразделяют на конкурентные и неконкурентные.

Обратимое ингибирование Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определённых условиях легко отделяются от фермента. Обратимые ингибиторы бывают конкурентными и неконкурентными.

Конкурентное ингибирование К конкурентному ингибированию относят обратимое снижение скорости ферментативной реакции, вызванное ингибитором, связывающимся с активным центром фермента и препятствующим образованию фермент-субстратного комплекса. Такой тип ингибирования наблюдают, когда ингибитор — структурный аналог субстрата, в результате возникает конкуренция молекул субстрата и ингибитора за место в активном центре фермента. В этом случае с ферментом взаимодействует либо субстрат, либо ингибитор, образуя комплексы фермент-субстрат (ES) или фермент-ингибитор (EI). При формировании комплекса фермента и ингибитора (EI) продукт реакции не образуется. Для конкурентного типа ингибирования справедливы следующие уравнения:

Лекарственные препараты как конкурентные ингибиторы Многие лекарственные препараты оказывают своё терапевтическое действие по механизму конкурентного ингибирования. Например, четвертичные аммониевые основания ингибируют ацетилхолинэстеразу, катализирующую реакцию гидролиза ацетилхолина на холин и уксусную кислоту. При добавлении ингибиторов активность ацетилхолинэстеразы уменьшается, концентрация ацетилхолина (субстрата) увеличивается, что сопровождается усилением проведения нервного импульса. Ингибиторы холинэстеразы используют при лечении мышечных дистрофий. Эффективные антихолинэстеразные препараты — прозерин, эндрофоний и др.

Неконкурентное ингибирование Неконкурентным называют такое ингибирование ферментативной реакции, при котором ингибитор взаимодействует с ферментом в участке, отличном от активного центра. Неконкурентные ингибиторы не являются структурными аналогами субстрата. Неконкурентный ингибитор может связываться либо с ферментом, либо с фермент-субстратным комплексом, образуя неактивный комплекс. Присоединение неконкурентного ингибитора вызывает изменение конформации молекулы фермента таким образом, что нарушается взаимодействие субстрата с активным центром фермента, что приводит к снижению скорости ферментативной реакции.

Необратимое ингибирование Необратимое ингибирование наблюдают в случае образования ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента. Чаще всего модификации подвергается активный центр фермента, В результате фермент не может выполнять каталитическую функцию. К необратимым ингибиторам относят ионы тяжёлых металлов, например ртути (Hg 2+ ), серебра (Ag + ) и мышьяка (As 3+ ), которые в малых концентрациях блокируют сульфгидрильные группы активного центра. Субстрат при этом не может подвергаться химическому превращению. При наличии реактиваторов ферментативная функция восстанавливается. В больших концентрациях ионы тяжёлых металлов вызывают денатурацию белковой молекулы фермента, т.е. приводят к полной инактивации фермента.

Необратимые ингибиторы ферментов как лекарственные препараты. Пример лекарственного препарата, действие которого основано на необратимом ингибировании ферментов, — широко используемый препарат аспирин. Противовоспалительный нестероидный препарат аспирин обеспечивает фармакологическое действие за счёт ингибирования фермента циклооксигеназы, катализирующего реакцию образования простагландинов из арахидоновой кислоты. В результате химической реакции ацетильный остаток аспирина присоединяется к свободной концевой NH₂-группе одной из субъединиц циклооксигеназы. Это вызывает снижение образования продуктов реакции простагландинов, которые обладают широким спектром биологических функций, в том числе являются медиаторами воспаления.

24.Регуляция действия ферментов: аллостерические ингибиторы и активаторы. Каталитический и регуляторный центры. Четвертичная структура аллостерических ферментов и кооперативные изменения конформации протомеров фермента.

Аллостерическая регуляция. Во многих строго биосинтетических реакциях основным типом регуляции скорости многоступенчатого ферментативного процесса является ингибирование по принципу обратной связи. Это означает, что конечный продукт биосинтетической цепи подавляет активность фермента, катализирующего первую стадию синтеза, которая является ключевой для данной цепи реакции. Поскольку конечный продукт структурно отличается от субстрата, он связывается с аллостери-ческим (некаталитическим) центром молекулы фермента, вызывая ингиби-рование всей цепи синтетической реакции.

Предположим, что в клетках осуществляется многоступенчатый биосинтетический процесс, каждая стадия которого катализируется собственным ферментом:

Скорость подобной суммарной последовательности реакций в значительной степени определяется концентрацией конечного продукта Р, накопление которого выше допустимого уровня оказывает мощное инги-бирующее действие на первую стадию процесса и соответственно на фермент E1.

Следует, однако, иметь в виду, что модуляторами аллостерических ферментов могут быть как активаторы, так и ингибиторы. Часто оказывается, что сам субстрат оказывает активирующий эффект. Ферменты, для которых и субстрат, и модулятор представлены идентичными структурами, носят название гомотропных в отличие от гетеротропных ферментов, для которых модулятор имеет отличную от субстрата структуру. Взаимопревращение активного и неактивного аллостерических ферментов в упрощенной форме, а также конфор-мационные изменения, наблюдаемые при присоединении субстрата и эффекторов. Присоединение отрицательного эффектора к аллостерическому центру вызывает значительные изменения конфигурации активного центра молекулы фермента, в результате чего фермент теряет сродство к своему субстрату (образование неактивного комплекса).

Аллостерические взаимодействия проявляются в характере кривых зависимости начальной скорости реакции от концентрации субстрата или эффектора, в частности в S-образности этих кривых (отклонение от гиперболической кривой Михаэлиса-Ментен). S-образный характер зависимости v от [ S ] в присутствии модулятора обусловлен эффектом кооперативности. Это означает, что связывание одной молекулы субстрата облегчает связывание второй молекулы в активном центре, способствуя тем самым увеличению скорости реакции. Кроме того, для аллостерических регуляторных ферментов характерна нелинейная зависимость скорости реакции от концентрации субстрата.

источник

Витамин B2 (Рибофлавин)

Общая характеристика витамина В2 (Рибофлавина)

Рибофлавин был выведен из группы витаминов В, в 1933 году, в качестве устойчивого к высоким температурам элемента, из окрашенного в жёлтый цвет вещества.

Рибофлавин называют «витамином красоты», так как от нормальной концентрации этого вещества в нашем организме зависит состояние кожи, ногтей и волос.

Витамин B2 (рибофлавин, лактофлавин) – один из наиболее важных водорастворимых витаминов. Зарегистрирован в качестве пищевой добавки E101.

Физико-химические свойства витамина В2

В2 представляет собой игольчатые кристаллы жёлто-оранжевого цвета, собранные в большие колбы, имеет горький вкус. Рибофлавин стабилен в кислотной и быстро разрушается в щелочной среде. Хорошо переносит нагревание.

Рибофлавин является биологически активным веществом, играющим важную роль в поддержании здоровья человека (калоризатор). Биологическая роль рибофлавина определяется вхождением его производных – коферментов – в состав большого числа важнейших окислительно-восстановительных ферментов.

Пищевые источники витамина В2

Продукты с наибольшим содержанием витамина B2: печень (3,5 мг на 100 г продукта) и почки (3,5 мг), яйца (0,3 мг), миндаль (0,8 мг), грибы (0,4 мг), творог (0,3 мг), гречневая крупа (0,2 мг), молоко (0,15 мг), мясо (0,29 мг), дрожжи (3 мг).

Суточная потребность в витамине В2

Рекомендуемая суточная потребность в витамине В2 в мг в зависимости от возраста составляет:

Возраст/пол	Суточная норма витамина (в мг)
Дети 1-6 месяцев	0,5
Дети 7-12 месяцев	0,8
Дети 1-3 лет	0,9
Дети 3-7 лет	1,2
Дети 7-10 лет	1,5
Подростки 10-14 лет	1,6
Юноши 15-18 лет	1,8
Мужчины 19-59 лет	1,5
Мужчины 60-74 лет	1,7
Мужчины старше 75 лет	1,6
Девушки 15-18 лет	1,5
Женщины 19-59 лет	1,3
Женщины 60-74 лет	1,5
Женщины старше 75 лет	1,4
Беременные женщины	2,0
Кормящие женщины	2,2

Снижению уровня витамина В2 в организме способствуют: погодные условия, большие психологические и физические нагрузки, прием оральных контрацептивов, плохая работа щитовидной железы, чрезмерное употребление алкоголя.

Полезные свойства витамина В2

Витамин B2 необходим для образования эритроцитов, антител, для регуляции роста и репродуктивных функций в организме. Он также необходим для здоровой кожи, ногтей, роста волос и в целом для здоровья всего организма, включая функцию щитовидной железы.

Важнейшие функции витамина В2:

Участвует в углеводном, белковом и жировом обмене;
Участвует в синтезе гликогена;
Помогает усвоить железо, необходимое для создания новых красных кровяных телец;
Укрепляет иммунитет и защитные механизмы организма;
Играет важную роль в работе нервной системы, помогает при лечении таких болезней как: эпилепсия, болезнь Альцгеймера и повышенной тревожности;
Необходим для сохранения нормального состояния слизистых оболочек полости рта и кишечника;
Регулирует функцию щитовидной железы;
Способствует нормальному световому и цветовому зрению, защищает сетчатку глаза от избыточного воздействия ультрафиолетовых лучей, уменьшает утомляемость глаз, обеспечивает адаптацию к темноте, повышает остроту зрения и играет большую роль в предотвращении катаракты;
Помогает при угревой сыпи, дерматите, экземе;
Ускоряет заживление поврежденных тканей;
Уменьшает воздействие токсинов на легкие и дыхательные пути.

Вредные свойства витамина В2

Вредное свойство у витамина В2 только одно – возможное ожирение печени. Но это может произойти лишь в случае поглощения витаминных комплексов в неконтролируемых режимах и злоупотреблениями различными БАДами.

Усвояемость витамина В2

Витамин В2 достаточно хорошо усваивается из пищи, однако у него есть некоторые особенности. Из овощей он всасывается лучше, если они перед этим подвергаются термической обработке. Люди, применяющие В2 в виде пищевой добавки, должны помнить, что витамин хорошо усваивается тогда, когда в желудке присутствует достаточно пищи. Если принимать натощак, рибофлавин усвоится хуже. Также, если человек сидит на строгой диете и ест совсем помалу, это снижает усвояемость В2.

Дефицит витамина В2 в организме

Внешними проявлениями недостаточности рибофлавина у человека являются поражения слизистой оболочки губ с вертикальными трещинами и слущиванием эпителия, изъязвления в углах рта, отёк и покраснение языка, себорейный дерматит на носогубной складке, крыльях носа, ушах, веках. Часто развиваются также изменения со стороны органов зрения: светобоязнь, васкуляризация роговой оболочки, конъюнктивит, кератит и в некоторых случаях – катаракта (calorizator). В ряде случаев при авитаминозе имеют место анемия и нервные расстройства, проявляющиеся в мышечной слабости, жгучих болях в ногах и др.

Основные причины недостатка рибофлавина у человека – недостаточное потребление молока и молочных продуктов, являющихся главными источниками этого витамина; хронические заболевания желудочно-кишечного тракта, приём медикаментов являющихся антагонистами рибофлавина.

Избыток витамина В2 в организме

Человеческий организм не накапливает рибофлавин, и любой избыток выводится вместе с мочой. При избытке рибофлавина моча окрашивается в ярко-жёлтый цвет. Признаки избытка витамина В2: нарушение усвоения железа, повышение сухожильных рефлексов, церебральная недостаточность, головокружение, редко зуд, онемение, чувство жжения или покалывания.

Взаимодействие витамина В2 (Рибофлавина) с другими веществами

Витамин В2 совместно с фолиевой кислотой (витамином В9) участвует в процессе создания новых кровяных телец в костном мозге, содействует синтезу эритропоэтина (главного стимулятора кроветворения).

Вместе с витамином В1 рибофлавин способствует поддержанию уровня железа в крови.

Больше о витамине В2 смотрите в видео-ролике «Органическая химия. Витамин В2»

источник

Строение коферментов

Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:

— гидрофобными взаимодействиями и т.д.

Один кофермент может быть коферментом для нескольких ферментов. Многие коферменты являются полифункциональными (например, НАД, ПФ). В зависимости от апофермента зависит специфичность холофермента.

Все коферменты делят на две большие группы: витаминные и невитаминные.

Коферменты витаминной природы– производные витаминов или химические модификации витаминов.

1 группа: тиаминовые – производные витамина В1. Сюда относят:

— тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат (ТПФ) или кокарбоксилаза;

ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, a-кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует отщепление СО₂.

Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной реакции из пентозофосфатного цикла.

2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2. Сюда относят:

Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.

[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]

ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH₂-CH₂-COOH® (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН₂) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН₂. Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.

3 группа: пантотеновые коферменты, производные витамина В3 – пантотеновой кислоты. Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот кофермент А является коферментом ацилтрансфераз, вместе с которой переносит различные группировки с одной молекулы на другую.

4 группа: никотинамидные, производные витамина РР — никотинамида:

Коферменты НАД и НАДФ являются коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в окислительно-восстановительных реакциях. При этом НАД присоединяет два протона и два электрона, и образуется НАДН2.

Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок витамина РР, к которому присоединяется один атом Н и в результате происходит перегруппировка двойных связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + Н + ]

5 группа: пиридоксиновые, производные витамина В6. [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]

Эти формы взаимопревращаются в процессе реакций. При взаимодействии пиридоксаля с фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат (ПФ).

ПФ является коферментом аминотрансфераз, осуществляет перенос аминогруппы от АК на кетокислоту – реакция переаминирования. Также производные витамина В6 входят как коферменты в состав декарбоксилаз АК.

Коферменты невитаминной природы – вещества, которые образуются в процессе метаболизма.

1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-гиалуроновая к-та используется для обезвреживания различных веществ в трансверных реакциях (глюкоуронил трансфераза).

2) Производные порфирина (гем): каталаза, пероксидаза, цитохромы и т.д.

3) Пептиды. Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза). 2GSH«(над стрелкой 2Н) G-S-S-G. GSH является восстановленной формой глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.

4) Ионы металлов, например Zn 2+ входит в состав фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu 2+ — амилазы, Mg 2+ — АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-азы).

-присоединении субстратного комплекса фермента;

-стабилизация оптимальной конформации активного центра фермента;

-стабилизация четвертичной структуры.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8924 — | 7232 — или читать все.

85.95.179.73 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

источник

Витамин В2 (рибофлавин, витамин роста)

Источники

Суточная потребность

Строение

Строение витамина В2

Строение окисленных форм ФАД и ФМН

Метаболизм

Биохимические функции

Механизм участия флавинового кофермента в биохимической реакции

Пример дегидрогеназной реакции с участием ФАД

Пример оксидазной реакции с участием ФАД (обезвреживание биогенных аминов)

Гиповитаминоз B2

Причина

Клиническая картина

Антивитамины В2

Лекарственные формы

22.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов в6, рр, в2).

22.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов в6, рр, в2).

Витамин B2 (Рибофлавин)

Общая характеристика витамина В2 (Рибофлавина)

Физико-химические свойства витамина В2

Пищевые источники витамина В2

Суточная потребность в витамине В2

Полезные свойства витамина В2

Вредные свойства витамина В2

Усвояемость витамина В2

Дефицит витамина В2 в организме

Избыток витамина В2 в организме

Взаимодействие витамина В2 (Рибофлавина) с другими веществами

Строение коферментов

Строение витамина В₂

Пример оксидазной реакции с участием ФАД
(обезвреживание биогенных аминов)

Антивитамины В₂