Общая характеристика кофакторов их связь с витаминами примеры

Кофакторы

Кофакторы и коферменты

Химическая природа ферментов.

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, практически все гидролитические ферменты – протеазы, липазы, рибонуклеазы.

Сложные ферменты (холоферменты (греч. holos весь, полностью + фермент) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор (ионы металла) или кофермент (органическое соединение). Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза(содержит гем). Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут.

Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) и/или в ионах металлов (кофакторах) (

Наиболее значимыми кофакторами являются Mg +2 , Mn +2 , Zn +2 , Cu +2 , Fe +2 , Co +2 , Mo +2 . Ферменты, содержащие эти металлы называются металлоэнзимы. Ионы металлов выполняют следующие функции в ферментативном катализе:

· стабилизируют молекулы субстрата, активный центр и конформацию белковой молекулы (вторичную, третичную и четвертичную структуры). Например, четыре атома Zn +2 стабилизируют тетрамерную четвертичную структуру алкогольдегидрогеназы, К + стабилизирует третичную структуру фермента пируваткиназы.

· Для некоторых ферментов субстратом служит комплекс превращаемого вещества с ионом металла (Mg +2 -АТФ для киназ (гексокиназа, пируваткиназа, фосфофруктокиназа). Кроме того таким образом они обеспечивают правильную ориентацию субстрата в активном центре.

· Выполняют функцию стабилизатора активного центра фермента, облегчают присоединение к нему субстрата или кофермента.

· Непосредственно принимают участие в катализе (Zn +2 , Mn +2 , Fe +2 , Cu +2 ). Например, цинксодержащий фермент карбоангидраза, катализирующая образование угольной кислоты.

Комплекс Mg 2+ и АТФ

Большинству ферментов для выполнения каталитической функции необходимы коферменты. Исключение составляют гидролитические ферменты (протеазы, рибонуклеазы, липазы) не имеющие в составе активного центра коферментов.

Коферменты встраиваются в активный центр фермента и непосредственно участвуют в каталитическом процессе. Если связь ковалентная — такой кофермент называется простетической группой (липоат, биотин, ФАД, ФМН). Коферменты чаще всего представляют собой витамины или их производные.

Апофермент определяет специфичность превращений субстрата. Один и тот же кофермент встроенный в различные апоферменты может участвовать в различных преобразованиях субстрата. Например, пиридоксальфосфат (коферментная форма витамина В₆) участвует в реакциях трансаминирования или декарбоксилирования – всё зависит от апофермента с которым он связан. Коферментами выступают:

· гемы (простетическая группа). Входят в состав цитохромов, NO-синтаз, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, цитохромы.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоят из одной субъединицы, и полимерами, состоящими из нескольких субъединиц.

Некоторым ферментам например мультиферментному комплексу пируват дегидрогеназы, связывающему гликолиз и цикл трикарбоновых кислот, требуется пять органических коферментов и один ион металла: тиамин пирофосфат (ТДФ), ковалентно связанный липоамид и флавин аденин динуклеотид (ФАД), косубстраты – никотинамид аденин динуклеотид(НАД) коэнзим А (КоА) и ион магния (Mg 2+ ).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Учись учиться, не учась! 10717 — | 8045 — или читать все.

85.95.179.73 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

источник

Коферменты, характеристика, связь с витаминами.

Коферменты — это органические вещества, как правило, аминокислотной природы, непосредственно участвующие в катализе в составе фермента. Простые, относятся обычно к классу гидролаз, практически все гидролитические ферменты состоят только из

кофактором получил название холофермент. Это каталитически активный фермент, состоящий из белковой и небелковой части кофактора. Белковая часть холофермента получила название апофермент.

Характерной особенностью холофермента или сложных ферментов протеидов является, то, что ни белковая часть апофермента, ни кофактор в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Какую же роль выполняют тот и другой?

Оказывается апофермент резко повышает каталитическую активность кофактора, а кофактор в свою очередь стабилизирует белковую часть, делает ее более устойчивой и менее уязвимой к денатурирующим агентам. Поэтому встает вопрос, что и какие вещества явл. кофакторами?

Роль кофакторов, как выяснилось, играют большинство витаминов или соединений построенных с их участием, но не только витамины выступают в роли кофакторов. Кроме того, это некоторые полипептиды, группы нуклеотидов и их производные и, наконец, ионы некоторых металлов. Последние годы в соответствии с химической природой кофакторов появилась классификация:

1. Кофакторы жирного ряда (глютатион, липоевая кислота, долихол фосфат).

2 Кофакторы алифатического ряда (убихинон или коэнзим Q).

3. Кофакторы гетероциклического ряда а) содержащие витамины (B1) тиоминлирофосфат (В6) перидоксальфосфат (В7) биоцетин (В9) тетрогидрофолат содержащий фоливую кислоту (фолиум — лист) 6) не содержащие витаминов геминовые кофакторы. Основой этих кофакторов является гемовое железо

4. Кофакторы-нуклеотиды а) содержащие витамины содержащие витамин В2 (флавинмононуклеотид ) (фляос — желтый) (флавинадениндинукле отид) НАД, НАДФ (РР или В5) HSKoA (пантотеновая кислота ВЗ) Кобамидные коферменты (В 12) содержат кобальт б) нуклеотиды не витамины АТФ, уридиндифосфорноглюкуроновая кислота (УДФК), фосфоаденозинфосфосульфат (ФАФС) — активная фосфорная кислота, (ЦТФ) цитидинтрифосфорная кислота. Ф-ции: АТФ участвует в переносе адениловой и фосфорной кислоты, участвует в реакциях аденилирования и фосфолирирования ФАФС участвует в переносе сульфогрупп УДФК участвует в переносе глюкуроновой кислоты ЦТФ участвует в активации холина и фосфотидной кислоты. Процессы идущие при биосинтезе фосфолипидов.

5 Кофакторы ионов металлов Fe, Mn, Zn, К, Na, Mg, Ca, Сu.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

источник

77.Коферменты и их связь с витаминами

Коферменты, или коэнзимы — малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие рольактивного центра или простетической группы молекулы фермента.

Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента.

Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B). Например, коферментом фермента карбоксилазы являетсятиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.

В роли кофактора могут выступать витамины. Например, кофактором АлАТ и АсАТ является витамин В_6. витамин В₁ –входит в состав мультиферментного комплекса, таким образом участвует в реакции окислительного декарбоксилирования ПВК и альфакетоглутарата. Витамин РР входит в состав НАД – никотинамидалениндинуклеотида, а витамин В₂ в состав ФМН – флавин6мононуклеотида.

78. Регуляция действия ферментов: 1) частичный протеолиз – пепсиноген в пепсин под действием HCl, трипсиноген в трипсин под действием энтерокиназы, химотрипсиноген в химотрипсин под действием трипсина 2) ковалентная модификация – фосфорилирование (присоединение остатка фосфорной кислоты) и дефосфорилирование – пример – 2 фосфорилаза Б не активная + 4 АТФ  1 фосфорилаза А – Р_н + 4 АДФ. И может быть все наоборот. Гликогенсинтетаза активная + АТФ  гликогенсинтетаза – Р_н не активная + АДФ. Адреналин повышает уровень глюкозы в крови и активируется фосфорилаза и расщепляется гликоген.

79.Активаторы ферментов: ионы Ме с 19 по 30 в системе Менделеева, восстановленные формы соединений НАДН₂ ФАДН₂, аллостерические активаторы, гормоны – адреналин, инсулин.

Ингибирование ферментов: 1) обратимое: а) конкурентное – когда ингибитор похож на субстрат (аллопуринол) б) не конкурентное – аллостерическое (ретроингибирование) и уменьшение доли субстрата

2) необратимое: а) специфическая – СО на цитохромы б) не специфическая – денатурация при t 0 С.

80. Классификация ферментов 1961 год – 5 международный конгресс в Москве: 1) оксидоредуктазы (имеют 5 подклассов) в основе ОВР; 2) трансферазы –перенос амино и метильной групп; 3) гидролазы – все ферменты пищеварительного тракта; расщепление с участием воды; 4) лиазы – расщепление связей без участия воды; 5) изомеразы – превращение глюкозо6фосфат в фруктозо6фосфат — реакции изомеризации; 6) лигазы (синтетазы) – синтез органических веществ с затратой энергии распада АТФ.

КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа

КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.

КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза

КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.

КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза

81. Энергетический обмен, катаболизм, источники восстановленных эквивалентов. Совокупность окислительных реакций, происходящих в живых организмах и обеспечивающих их энергией и метаболитами, необходимыми для осуществления процессов жизнедеятельности, называется биологическим окислением. Функции биологического окисления: 1) энергетический обмен, поддержание t тела, мышечная активность, осмотическая работа, транспорт, биосинтез 2) окисление ксенобиотиков 3) окисление токсических продуктов обмена 4) синтез ключевых метаболитов. Основными источниками энергии для организма являются белки, липиды и углеводы, поступающие с пищей. Три стадии катаболизма: 1) специфическое превращение в мономеры – аминокислоты, моносахариды, глицерин, жирные кислоты. 2) образование унифицированных продуктов – ПВК и АцКоА (моносахариды через ПВК). 3) АцКоА в ЦТК образуется СО₂, вода; 3НАДН, которые в дых цепи дают воду и 3 АТФ; ФАД Н₂, который в дых цепи дает воду и 2 АТФ. Источники восстановленных эквивалентов это ЦТК, все окислительно-восстановительные реакции, бета-окисление жирных кислот. В дых цепь поступает 3НАДН и ФАДН₂, они образуются в следующих реакциях: НАДФН+НАДНАДФ+НАДН (трансдегидрогеназа).

82.Митохондриальная цепь окисления водорода. трансмембранный электрохимический потенциал. Перенос 2х протонов из матрикса в межмембранное пространство сопряжен с образованием градиента концентраций протонов водорода (дельта МюН). Именно в этом месте возникает пункт сопряжения, окисления и фосфорилирования. Трансмембранный электрохимический потенциал – это разница протонов между матриксом и наружной частью. Образуется АТФ (АДФ+Фн) путем фосфорилирования с использованием энергии окисления водорода.

83. НАД-зависимые дегидрогеназы – это сложные ферменты, относящиеся к классу оксидоредуктаз и состоящие из белковой и небелковой части. Небелковая часть представлена коферментами НАД или НАДФ. НАД – никотинамидадениндинуклеотид, в его структуре два мононуклеотида, соединенные фосфоэфирной связью. В состав одного мононуклеотида входит амид никотиновой кислоты (витамин ниацин), рибоза и остаток фосфорной кислоты. Второй мононуклеотид представлен аденином, Д-рибозой и также остатком фосфорной кислоты. НАД-зависимые дегидрогеназы акцептируют от субстрата два атома водорода, первый присоединяется к НАД с образованием НАДН, второй выделяется в виде протона. Изоцитрат под действием изоцитратдегидрогеназы образуется альфа-кетоглуторат СО₂ НАДН+Н + . Источники НАДН: изоцитратдегидрогеназа, малатдегидрогеназа, мультиферментный комплекс окислительного декарбоксилирования альфа-кетоглутората, бета-окисление жирных кислот.

84. Флавиновые ферменты – это сложные ферменты, состоящие из белковой и небелковой части, небелковой частью представлена простерическая группа ФМН – флавинмононуклеотид или ФАД – флавинадениндинуклеотид. ФМН состоит из витамина В₂, пятиатомного спирта ретибола, остатка фосфорной кислоты; в структуре ФАД два мононуклеотида, соединенных фосфоэфирной связью. В состав одного мононуклеотида входит витамин В₂, пятиатомный спирт ретибол, остаток фосфорной кислоты. Второй мононуклеотид представлен АМФ – Аденин, рибоза, остаток фосфорной кислоты.

85. Дыхательная цепь, железо-серопротеины, цитохромы. Железо-серопротеины относят к негемовым железопротеинам. Известно три вида FeS-белков: 1) один атом железа тетраэдрически связан с сульфгидрильными группами четырех остатков цистеина; 2) (Fe₂S₂) содержит 2 атома железа и 2 неорганических сульфида, присоединенных к четырем остаткам цистеина; 3) (Fе₄S₄) содержит четыре атома железа, четыре сульфгидридные группы и четыре остатка цистеина. Атом железа в этих комплексах может находиться в восстановленном (Fe ++ ) и окисленном (Fe +++ ) состояниях. НАДН-дегидрогеназа содержит второй и третий типы железо-серопротеинов. Цитохромы – это ферментные гемопротеины, транспортирующие только электроны. В качестве простетической группы они содержат гем. В дых цепи располагаются 5 цитохромов, отличающихся по строению простетических групп и имеющих разные спектры поглощения. В цитохроме b гем нековалентно связан с белковой частью, в то время как в цитохромах с и с₁ – связь с белковой частью ковалентная. Цитохромы а и а₃ имеют иную простетическую группу, называемую гемом-а. Она отличается от простетической группы цитохромов с и с₁ наличием формильной группы вместо одной из метильных групп и углеводородной цепью вместо одного из остатков винила. В составе цитохромов а и а₃ находятся два атома меди. Простетической группой цитохромов в, с₁ и с служит протопорферин 1Х. Цитохром с имеет ковалентно связанный гем и выполняет челночные функции – передает электроны цитохрома с₁ к цитохромоксидазе.

86. образование макроэргических связей в дыхательной цепи. Коэффициент Р/О. Разобщение дыхания и фосфорилирования в дыхательной цепи. Коэффициент Р/О – это количество АТФ, которое образовалось в дых цепи. Р/О может быть равно 3 или 2 АТФ. Три АТФ образуется при участии НАДН, две АТФ при участии ФАДН₂. В окислительном фосфорилировании не образуется дельта МюН, т.к. есть вещества, которые принимают протоны на себя. В окислительном фосфорилировании не происходит образования АТФ и энергия выделяется в виде тепла.

87. Окислительное субстратное фосфорилирование в процессе биологического окисления. Образование АТФ в процессе метаболизма идет двумя путями – окислительного и субстратного фосфорилирования. Основными источниками поставляющими энергию являются: 1) дых цепь 2) ЦТК 3) гликолиз. Возникновение макроэргической связи в момент окисления субстрата с дальнейшей активацией неорганического фосфата и его переносом на АДФ с образованием АТФ называют субстратным фосфорилированием. В данном случае окисление субстрата связано с фосфорилированием АДФ. Примерами реакций субстратного фосфорилирования являются две реакции гликолиза – окисление 3-фосфоглицеринового альдегида в 1,3-дифосфоглицериновую кислоту, и окисление 2-фосфоглицериновой кислоты в 2-фосфоэнолпировиноградную кислоту; а также одна реакция ЦТК — окисление сукцинил-КоА в янтарную кислоту.Основная масса АТФ образуется путем окислительного фосфорилирования. В процессе окислительного фосфорилирования окисляемый субстрат участия не принимает, а активирование неорганического фосфата сопряжено с переносом электронов и протонов водорода с коферментов дегидрогеназ (принимающих участие в окислении субстрата) к молекулярному кислороду. Сопряжение окисления с фосфорилированием АДФ и последующим образованием АТФ называют окислительным фосфорилированием. Процессы сопряжения окисления и фосфорилирования идут в дых цепи.

88. Образование СО₂ в процессе биологического окисления. СО₂ в организме образуется двумя путями – путем прямого и окислительного декарбоксилирования. Основная масса СО₂ образуется в ЦТК. Первая молекула СО₂ образуется путем прямого декарбоксилирования изоцитрата, при этом изоцитратдегидрогеназа обладает декарбоксилирующим эффектом. Вторая молекула СО₂ путем окислительного декарбоксилирования альфа-кетоглутората. Одна молекула СО₂ образуется в результате окислительного декарбоксилирования ПВК. Человек за сутки выделяет около 500 мл СО₂.

89. Виды декарбоксилирования в ЦТК. В ЦТК есть только два типа декарбоксилирования – прямое и окислительное. 1) Прямое декарбоксилирование изоцитрата под действием изоцитратдегидрогеназы, которая обладает декарбоксилирующим эффектом, превращается в альфа-кетоглуторат и НАДН, который является источником водорода для дыхательной цепи, окисление которого приводит к образованию 3х АТФ и воды. Кроме того в этой реакции образуется СО₂. 2) Окислительное декарбоксилирование альфа-кетоглутората происходит под действием альфа-кетоглуторатдегидрогеназного комплекса, который включает три фермента и пять кофакторов – ТДФНSКоА, НАД, ФАД, липоевая кислота. Продуктом реакции является образование макроэргического соединения – сукцинил-КоА. В результате этой реакции образуется еще одна молекула восстановительного эквивалента НАДН и СО₂.

90. Микросомальное окисление также как митохондриальное, происходит в митохондриях. Но в микросомальном окислении кислород используется с пластической целью, он включается в субстрат. Примерами микросомального окисления являются – окисления ксенобиотиков, синтез стероидных гормонов, активных форм витаминов, жирных кислот, холестерина. Источником водорода в микросомальном окислении служит НАДФН. При микросомальном окислении энергии не образуется.

91. Пути использования, токсичность кислорода, механизмы защиты. 1) митохондриальные окисления – образование воды – оксидазный способ. 2) в микросомальным окислением с пластической целью – оксигеназный способ. 3) для образования Н₂О₂ – пероксидазный способ. Токсичность кислорода связано с тем, что в ходе окислительных реакций кислород может принимать дополнительный электрон и превращаться в супероксидный радикал (анион). Присоединение двух дополнительных электронов к супероксидному аниону (О₂ — ) ведет к образованию пероксидных анионов (О₂ -2 ). О₂ — +е+2Н + Н₂О₂; О₂ — е+О₂. В результате реакции дисмутации, катализируемой супероксиддисмутазой (СОД), образуется перикись водорода: О₂ — +О₂ — +2Н + Н₂О₂+О₂. Такие формы кислорода имеют высокую химическую активность, реагируют со многими веществами в организме, в том числе с нуклеиновыми кислотами, белками, липидами, оказывая повреждающее действие. Активные формы кислорода запускают цепные реакции перекисного окисления липидов. В процессе ПОЛ образуются органические перекиси. ПОЛ приводит к повреждающему воздействию мембран клеток. Активные формы кислорода образуются в организме и в реакциях неферментативного окисления ряда веществ. В связи с тем, что образование активных форм кислорода ведет к повреждающему эффекту, можно говорить о токсичности кислорода и механизмах защиты. Имеется два способа защиты: 1) ферментативные пути – активируют пероксидаза и каталаза. Пероксиды выступают в роли акцепторов водорода, донорами которых являются органические субстраты. 2Н₂О₂2Н₂О+О₂ (катализирует каталаза). 2) неферментативные пути – используются препараты-ловушки активных форм О₂ – витамин Е, К, различные хиноны.

источник

Кофактор — это компонент, необходимый для работы некоторых ферментов. Определение, характеристика и функции

Большая часть ферментов для осуществления каталитической активности нуждается во вспомогательных элементах — кофакторах. Эти вещества имеют небелковую природу и не всегда являются структурной частью молекулы энзима. Функциональный комплекс белка и кофактора называют холоферментом, а только белковую часть — апоферментом. Кофактор, который постоянно входит в состав фермента и соединен с ним ковалентными связями, называют простетической группой.

В более широком значении кофактор — это дополнительная группа в составе любого сложного белка, поддерживающая его в функциональном состоянии. У белков-энзимов кофакторы могут принимать непосредственное участие в реакции катализа.

Характеристика и виды кофакторов

Кофакторы — это низкомолекулярные вещества, которые по химической природе делятся на 2 большие группы:

ионы двухвалентных металлов (цинк, магний, калий, медь, марганец, железо и т. д.);
коферменты — органические небелковые соединения.

В свою очередь, коферменты подразделяют на витамины с их производными и соединения невитаминной природы. К последним относят:

Кофакторы могут образовывать с ферментами как сильные ковалентные, так и слабые связи. Некоторые группы взаимодействуют с полипептидной частью настолько прочно, что их трудно отделить даже химическим путем.

Сложности в определении понятий «кофактор» и «кофермент»

В узком смысле кофакторы — это ионы металлов, а коферменты — группы органической природы. Если рассматривать эти элементы с точки зрения их функционального значения, то кофактор не участвует в реакции катализа, а значит, не является коферментом. В обобщенной интерпретации кофермент представляет собой частный случай кофактора.

Такое количество трактовок связано с тем, что в современной биохимии эти термины представляют собой двусмысленные понятия, не имеющие универсального определения.

Биологическая роль кофакторов

Кофакторы ферментов могут выполнять различные функции, включая:

участие в образовании и стабилизации третичной и четвертичной конформаций;
стабилизация субстрата или каталитического центра, обеспечение комплементарности между ними;
участие в катализе в качестве дополнительного субстрата;
регуляция ферментативной активности;
участие в реакциях окисления-восстановления.

Вне зависимости от механизма действия и химической природы кофактора, при его отсутствии энзим не может осуществлять каталитическую активность. Однако есть небольшая группа ферментов, функционирование которых с кофакторами не связано.

источник

Кофакторы и коферменты,их значение для деятельности ферментов. Коферментные функции витаминов

9. Коферменты, характеристика, связь с витаминами.

аминокислот, т.е. являются простыми белками. Кроме того, некоторые лиазы, а вот все остальные классы ферментов в основном явл. сложными белками, т.е. для каталитической активности многих ферментов кроме белковой части необходим второй компонент получивший название кофактор. Есть каталитически активный фермент вместе с кофактором получил название холофермент. Это каталитически активный фермент, состоящий из белковой и небелковой части кофактора. Белковая часть холофермента получила название апофермент.

3) Кофакторы гетероциклического ряда а) содержащие витамины (B1) тиоминлирофосфат (В6) перидоксальфосфат (В7) биоцетин (В9) тетрогидрофолат содержащий фоливую кислоту (фолиум — лист) 6) не содержащие витаминов геминовые кофакторы. Основой этих кофакторов является гемовое железо 4 Кофакторы-нуклеотиды а) содержащие витамины содержащие витамин В2 (флавинмононуклеотид) (фляос — желтый) (флавинадениндинуклеотид) НАД, НАДФ (РР или В5) HSKoA (пантотеновая кислота ВЗ) Кобамидные коферменты (В 12) содержат кобальт б) нуклеотиды не витамины АТФ,

уридиндифосфорноглюкуроновая кислота (УДФК), фосфоаденозинфосфосульфат (ФАФС) — активная фосфорная кислота, (ЦТФ) цитидинтрифосфорная кислота. Ф-ции: АТФ участвует в переносе адениловой и фосфорной кислоты, участвует в реакциях аденилирования и фосфолирирования ФАФС участвует в переносе сульфогрупп УДФК участвует в переносе глюкуроновой кислоты ЦТФ участвует в активации холина и фосфотидной кислоты. Процессы идущие при биосинтезе фосфолипидов. 5 Кофакторы ионов металлов Fe, Mn, Zn, К, Na, Mg, Ca, Сu.

studopedia.org — Студопедия.Орг — 2014-2020 год. Студопедия не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования (0.001 с) .

источник

I. Витаминные коферменты

Ферменты – это биологические катализаторы. По химической природе ферменты являются белками.

Отличие ферментов от небиологических катализаторов (железо, платина и т.д.) заключается в следующем:

· скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами.

· ферменты обладают высокой специфичностью

· ферменты катализируют реакции в»мягких» условиях, т.е. при нормальном атмосферном давлении, физиологическом значении pH и температуре тела

· скорость ферментативного катализа может регулироваться

Вещество, которое превращаетсяпод действием фермента, называется «субстрат».

Структурно-функциональная организация ферментов

Так как по химической природе ферменты являются белками, то для них характерны все особенности структурной организации белков. Большинство ферментов имеют четвертичную структуру и являются сложными белками. Они состоят из белка – апофермента и кофактора. В роли кофакторов выступают ионы металлов или коферменты. Коферменты – это небольшие органические молекулы, которые принято разделять на 2 большие группы: витаминные и невитаминные. Исходными веществами для образования витаминных коферментов являются витамины. Поэтому недостаточное поступление их с пищей приводит к снижению синтеза этих коферментов и нарушению функционирования соответствующих ферментов. Невитаминные коферменты образуются в организме из промежуточных продуктов обмена веществ. Поэтому недостатка этих коферментов в физиологических условиях не бывает.

Классификация коферментов

I. Витаминные коферменты

1. Тиаминовые коферменты (производные витамина В₁). ТМФ, ТДФ, ТТФ (тиаминмонофосфат, тиаминдифосфат и тиаминтрифосфат).

2. Флавиновые коферменты (производные витамина В₂). ФМН (флавинмононуклетид), ФАД (флавинадениндинуклеотид)

3. Пантотеновые коферменты (производные витамина В₃). КоА (кофермент А).

4. Никотинамидные коферменты (производные витамина В₅) НАД (никотинамидадениндинуклеотид), НАДФ (никотинамидадениннуклеотидфосфат).

5. Пиридоксиновые коферменты (производные витамина В₆). ПАЛФ (пиридоксальфосфат), ПАМФ (пиридоксаминфосфат).

6. Фолиевые коферменты (производные витамина В₉). ТГФК (тетрагидрофолиевая кислота).

7. Биотиновые коферменты (производные витамина Н). Карбоксибиотин.

8. Кобамидные коферменты (производные витамина В₁₂). Метилкобаламин, дезоксиаденозилкобаламин.

9. Липоевые коферменты (производные витамина N). Амид липоевой кислоты.

10. Хиноновые коферменты. Убихинон или кофермент Q.

11. Карнитиновые коферменты (производные витамина В_т). Карнитин.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 10305 — | 7624 — или читать все.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

источник

Кофакторы и коферменты. Виды витаминов и их биологическая роль.

Кофакторы и коферменты / Микроэлементы и коэнзимы

Для правильного расположения атомов в структуре ферментов и их оптимального функционирования многие ферменты должны быть в контакте с небольшими вспомогательными молекулами.

Два вида таких вспомогательных молекул – кофакторы (микроэлементы) и коферменты (коэнзимы).

Кофакторы (микроэлементы)

Кофакторы или микроэлементы – это неорганические ионы, такие как магний (Mg ++ ), селен (Se ++ ) и железо (Fe ++ ).

Коферменты (коэнзимы)

Коферменты или коэнзимы – это органические молекулы-помощники. Основные атомы в их составе это углерод и водород.

Наиболее распространенными источниками коферментов являются витамины получаемые из пищи.

Некоторые витамины не требуют каких-либо модификаций и могут непосредственно выступать в качестве коферментов.

Другие витамины должны быть модифицированы и являются предшественниками коферментов.

Виды витаминов и их биологическая роль.

Витамины – это органические соединения. Они являются очень важными питательными веществами и необходимы для оптимальной работы организма в ограниченных количествах.

Многие ферменты частично или даже полностью не работают если они не связаны с определенными небелковыми молекулами-помощниками.

Витамины могут связываться с ферментами двумя способами – либо с помощью ионных или водородных связей (на короткий промежуток времени), либо при помощи стабильных ковалентных связей (на все время существования фермента).

Водорастворимые и жирорастворимые витамины

Витамины могут быть либо растворимыми в воде либо в липидах.

Водорастворимые витамины

Водорастворимые витамины могут всасываться из кишечника непосредственно в кровь.

Витамин С (аскорбиновая кислота) и витамины группы B являются растворимыми в воде.

Поскольку избыточное количество водорастворимых витаминов может выводится с мочой, то их относительно трудно передозировать и достичь токсичных для организма уровней.

Жирорастворимые витамины

Жирорастворимые витамины попадают в организм таким же способом, как и липиды и поэтому потребление небольшого количество жиров вместе с ними имеет важное значение для их лучшего усвоения.

Жирорастворимые витамины — А (ретинол), D (кальциферол), Е (α-токоферол), и К (филлохинон).

Они легко проходят через плазматические мембраны желудочно-кишечного тракта и других тканей.

Чрезмерное потребление жирорастворимых витаминов может вести к тому что они будут накапливаться в жировых тканях организма и достигать токсичных уровней. На это особенно важно обращать внимание при приеме пищевых добавок для того чтобы избежать передозировки.

Водорастворимые витамины

Жирорастворимые витамины

В3 (ниацин, ниацинамид, никотиновая кислота)

источник

I. Витаминные коферменты

Ферменты – это биологические катализаторы. По химической природе ферменты являются белками.

Отличие ферментов от небиологических катализаторов (железо, платина и т.д.) заключается в следующем:

· скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами.

· ферменты обладают высокой специфичностью

· скорость ферментативного катализа может регулироваться

Вещество, которое превращаетсяпод действием фермента, называется «субстрат».

Структурно-функциональная организация ферментов

Классификация коферментов

I. Витаминные коферменты

2. Флавиновые коферменты (производные витамина В₂). ФМН (флавинмононуклетид), ФАД (флавинадениндинуклеотид)

3. Пантотеновые коферменты (производные витамина В₃). КоА (кофермент А).

5. Пиридоксиновые коферменты (производные витамина В₆). ПАЛФ (пиридоксальфосфат), ПАМФ (пиридоксаминфосфат).

6. Фолиевые коферменты (производные витамина В₉). ТГФК (тетрагидрофолиевая кислота).

7. Биотиновые коферменты (производные витамина Н). Карбоксибиотин.

8. Кобамидные коферменты (производные витамина В₁₂). Метилкобаламин, дезоксиаденозилкобаламин.

9. Липоевые коферменты (производные витамина N). Амид липоевой кислоты.

10. Хиноновые коферменты. Убихинон или кофермент Q.

11. Карнитиновые коферменты (производные витамина В_т). Карнитин.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8572 — | 8146 — или читать все.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

источник