Катализаторами химических реакций в организме являются витамины

Каталитические функции витаминов

Синтез витаминов

Витамины и гормоны обладают способностью в малых количествах регулировать биологические процессы. В то время как гормоны у нормальных животных являются эндогенными продуктами и вырабатываются в их собственных железах внутренней секреции, витамины представляют собой продукты экзогенной природы и вводятся в организм с пищей.

Витамины — это незаменимые сложные органические вещества разнообразной структуры, являющиеся биологическими катализаторами химических реакций или реагентами фотохимических процессов, протекающих в живой клетке. Они участвуют в обмене веществ в основном в составе ферментных систем. В организм они поступают только из внешней среды в виде ферментов или коферментов или в виде провитаминов.

Потребность человека и животных в витаминах неодинакова. Некоторые витамины — тиамин (витамин В₁), рибофлавин (В₂), пантотеновая кислота (В₃), пиридоксаль и пиридоксамин (витамины группы В₆) и некоторые другие необходимы как катализаторы химических реакций для каждой живой клетки. Другие витамины нужны не всем животным. Так, например, аскорбиновая кислота (витамин С) нужна только человеку, обезьяне и морской свинке, а остальные животные способны к самостоятельному биосинтезу (для этих животных аскорбиновая кислота не является витамином).

Некоторые ненасыщенные органические кислоты, такие как линолевая, ли-ноленовая и арахидоновая, одновременно являются пластическим и энергетическим материалом и в то же время рассматриваются как витамины группы F.

По мере открытия отдельных витаминов их обозначали как буквами латинского алфавита, так и по их биологической роли: витамин Е – токоферол (по гречески токос — деторождение, феро — несущий), витамин А — аксерофтол (ксерофтальмия — глазное заболевание) и так далее. После того как были выделены новые индивидуальные вещества близкого, аналогичного и нового биологического характера к буквам присоединили цифровые обозначения. Так, вместо наименования «витамин В» в настоящее время для обозначения различных «витаминов комплекса В» использованы наименования от «витамина В₁” до “витамина В₁₄”.

Каталитические функции витаминов

Витамины являются типичными биокатализаторами в составе ферментных систем. Специфичность фермента зависит от природы реагирующего вещества, его пространственной конфигурации и белковой части фермента. В состав фермента витамин входит в виде сложного органического вещества небелкового характера – кофермента, который соединяется с его белковой частью. Белок фермента синтезируется организмом. Витамин же поступает с пищей и превращается в кофермент путем образования эфира с фосфорной кислотой или путем соединения сначала с D-рибофуранозой (нуклеозид) и затем этерификацией фосфорной кислотой (нуклеотид).

Витамины в составе ферментов катализируют реакции превращения белков, жиров и углеводов.

Провитамины

Иногда организм животного вместо витаминов удовлетворяется получением веществ, не являющихся витаминами, но и не синтезируемых организмом. В процессе обмена веществ в организме или фотосинтеза они переходят в витамины. Их называют провитаминами. Важнейшими провитаминами являются каротиноиды. Они содержат в своей молекуле структурную часть витамина А, в который переходят при расщеплении в процессе метаболизма.

Другая большая группа провитаминов – стерины. Они содержат двойные связи, при расщеплении образующие отдельные циклы. Стерины при облучении кожи ультрафиолетовыми лучами солнечного или искусственного света переходят в витамины группы D.

Никотиновая кислота, превращающаяся в никотинамид, является провитамином РР.

К витаминам алифатического ряда относятся ненасыщенные кислоты — линолевая, линоленовая и арахидоновая. Они содержат от 18 до 20 атомов углерода и от 2 до 4 несопряженных двойных связей:

Эти три природные незаменимые жирные кислоты обладают полной цис-конфигурацией

Наибольшей, физиологической активностью обладает арахидоновая кислота (III), две другие (I) и (II) способны в организме переходить в нее. Таким образом, очевидно (III) является витамином, а (I) и (II) можно рассматривать как провитамины.

Для выделения линолевой и линоленовой кислот из природного сырья применяют метод кристаллизации жирных кислот, полученных омылением подсолнечного, льняного, макового, хлопкового, табачного и других масел, из ацетона или петролейного эфира при низкой температуре (от минус 60 о до минус 70 о С). Предварительно при минус 20 о С отделяют насыщенные кислоты, а олеиновую – при минус 50 о С.

Из этих трех незаменимых ненасыщенных жирных кислот синтезированы линолевая и линоленовая.

Основной синтез природной линолевой (I) кислоты ведут из бромистого амила (IV) и дибромгексана (VI). Из бромистого амила синтезируют 2-октинилбромид (V), а из дибромгексана получают ацетиленовый ацеталь (VII) в виде его магниевого производного (VIII). После конденсации (V) с (VIII), последующего окисления альдегидной группы и избирательного восстановление тройных связей диацетиленовой кислоты С₁₈ (IX) до двойных получают (I).

Синтез линоленовой кислоты также проводят из ацетиленовых соединений. Витамин F в животном организме катализирует окисление насыщенных жирных кислот, участвуя в усвоении жиров и жировом обмене кожных покровов. Полноценная по витамину F пища должна иметь в своем составе 0.1% арахидоновой кислоты или 1% линолевой и линоленовой.

Дата добавления: 2016-12-05 ; просмотров: 1040 | Нарушение авторских прав

источник

Катализ и катализаторы в организме человека

Слово «катализ» было введено химиком Андреем Либавием еще XVI веке. Им обозначали процессы разложения или разрушения. Шведский ученый Берцелиус употребил этот термин, объединив под этим названием явления, в которых сказывается действие катализатора. Возбуждение химической деятельности он рассматривал как результат проявления особой каталитической силы, а изменение веществ истолковывал как особое превращение – катализ.

Большую роль в развитии науки о катализе сыграли исследования русских ученых, направленных на изучение внутренних механизмов действия катализаторов. В XIX веке наука обогатилась крупнейшими открытиями русских ученых: Зайцева М.М., Кучерова М.Г., Коновалова Д.П., Бутлерова А.М. Величайший химик Д.И.Менделеев впервые объяснил роль внутримолекулярных движений в каталитических превращениях. «На точках прикосновения тел, — писал Д.И.Менделеев в 1886 году, — изменяется состояние внутреннего движения атомов в частицах, а оно определяет химические реакции; поэтому от контакта совершаются реакции соединения, разложения и перемещения».

Сведения о ферментах в науке стали появляться в начале XIX веке. В 1833 году впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы (ныне этот фермент называется амилазой). В конце XIX века было доказано, что сок, получаемый при растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения. С этого времени началось интенсивное изучение ферментов – их строения и механизма действия. Высокоочищенный кристаллический фермент был выделен в 1926 г. американским биохимиком Дж. Самнером. Этим ферментом была уреаза, которая катализирует расщепление мочевины.

Так как роль биокатализа была выявлена при изучении брожения, то именно с этим процессом были связаны два установившихся в XIX веке названия – энзим и фермент. Правда последний синоним применяется только в русскоязычной литературе. Было установлено, что по химической природе ферменты являются белками. Во второй половине XX века для многих сотен ферментов уже была определена последовательность аминокислотных остатков, установлена пространственная структура. К настоящему времени известно более 2 тыс. ферментов, и их количество продолжает расти. В 1969 году впервые был осуществлен химический синтез фермента рибонуклеазы. Огромные успехи были достигнуты в понимании механизма действия ферментов. Энзимология – учение о ферментах, выделено в самостоятельную науку.

Общая характеристика ферментов

Биологические катализаторы называются ферментами (от лат. fermentum — брожение, закваска), или энзимами (от греч. en – внутри, zyme – дрожжи, закваска).

Фермент — это специфический белок, обладающий каталитической активностью за счет действия активной группы, которая может быть прочно связана с белком и являться его составной частью.

Ферменты действуют целыми системами, их согласованная деятельность составляет основу обмена веществ. Набор ферментов решающий отличительный признак клетки. Так как ферменты могут распадаться и образовываться вновь, набор ферментов может со временем изменяться. В клетке ферменты находятся в определенных структурах, например в митохондриях, лизосомах, в основном веществе цитоплазмы, ядре, где и проявляют свое действие. Например, в ядре находятся ферменты, ответственные за репликацию – синтез ДНК (ДНК — полимеразы), за ее транскрипцию – образование РНК (РНК — полимеразы). В митохондриях присутствуют ферменты, ответственные за накопление энергии, в лизосомах – большинство гидролитических ферментов, участвующих в распаде нуклеиновых кислот и белков. Ферменты могут выделяться во внутренние полости (полость рта, желудка, просвет кишечника) или наружу (экзоферменты у бактерий, пауков, насекомоядных растений).

Как и любые катализаторы, ферменты ускоряют биохимические реакции за счет снижения энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходные соединения) от другого (продукты реакции). Кроме того, ферменты делают осуществимыми многие превращения веществ, не мыслимые в отсутствие биокатализа. Нередко фермент ускоряет один из нескольких термодинамически возможных путей превращения вещества, тем самым, избирая его. Следовательно, ферменты выступают не только как ускорители, но и как своеобразные организаторы обменных процессов, чему способствует возможность регулирования их активности.

Систематика ферментов

В 1961 г. специальной комиссией Международного Биохимического союза была предложена систематическая номенклатура ферментов. Ферменты были подразделены на шесть групп в соответствии с типом реакции, которую они катализируют. Каждый фермент получил систематическое наименование, точно описывающее катализируемую им реакцию. Однако, поскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными и сложными, каждому ферменту было присвоено также и «тривиальное», рабочее название, предназначенное для повседневного употребления. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует данный фермент, указания на тип катализируемой реакции и окончания «-аза».

(Пример: рибулозобифосфаткарбоксилаза; здесь субстратрибулозобифосфат (+СО2), а тип реакции – карбоксилирование (добавление СО2)) (Приложение 1).

Свойства ферментов

Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих с небиологическими катализаторами свойств.

Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят из нее в первоначальном виде, они не расходуются в процессе катализа.
Ферменты ускоряют те реакции, которые могут протекать и без них.
ерменты не смещают положения равновесия, а лишь ускоряют его достижение.
Ферменты обладают специфическими свойствами.
По своему химическому строению все ферменты являются белками.
Эффективность ферментов намного выше, чем небиологических катализаторов (в 104-109 раз). Так, единственная молекула фермента каталазы может расщепить за одну секунду 10 тыс. молекул токсичной для клетки перекиси водорода, которая возникает при окислении в организме различных соединений: 2Н2О2 → 2Н2O + O2 ↑, Или еще один пример, подтверждающий высокую эффективность действия ферментов: при комнатной температуре одна молекула уреазы способна за одну секунду расщепить до 30 тыс. молекул мочевины: H2N — CO — NH2 + H2 О → СО2 ↑ + 2NН3 ↑. Не будь катализатора, на это потребовалось бы около 3 млн. лет.
Ферменты обладают узкой специфичностью, избирательностью действия на субстраты.

Избирательность это способность данного катализатора ускорять главным образом одну какую-нибудь реакцию. Именно благодаря их избирательности достигается согласованная работа клеток, необходимая для нормального функционирования всего организма. По выражению химика Э.Фишера, катализатор подходит к веществу, как ключ к замку .Большинство ферментов действуют лишь на один или очень небольшое число «своих» природных соединений (субстратов). Специфичность ферментов отражает формула «один фермент — один субстрат». Благодаря этому в живых организмах множество реакций катализируется независимо. Например, в организме животных и человека отсутствует фермент, расщепляющий целлюлозу, но крахмал и гликоген легко подвергаются гидролизу ферментом амилазой. Разница в строении этих углеводов состоит только в том, что молекула первого вещества состоит из остатков α — глюкозы, а молекулы двух других – из остатков β — глюкозы. Фермент амилаза действует на α — гликозидную связь в молекуле крахмала, гликогена, мальтозы, но не действует на β — гликозидную связь в целлюлозе.

Ферменты образуют комплексы — так называемые биологические конвейеры. Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций; Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

Присутствуя в клетках в малых количествах, ферменты работают при обычной температуре и давлении (хотя рамки действия ферментов ограничены, так как высокая температура вызывает денатурацию).

Действия ферментов как биокатализаторов регулируются для координации всех метаболических процессов в организме. Т.е. «включаются» и «выключаются» (правда, это относится не ко всем ферментам, например, не регулируется амилаза слюны и ряд других пищеварительных ферментов). В большинстве молекул апоферментов есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, «сходящий» с полиферментнoго конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта мало, то фермент активизируется. Так регулируется множество биохимических реакций. Таким образом, ферменты обладают целым рядом преимуществ по сравнению с небиологическими катализаторами.

Строение ферментов

Ферменты, как вещества белковой природы, имеют большую молекулярную массу, которая колеблется от нескольких тысяч до миллиона. Результаты исследований показали, что молекулы ферментов во много раз больше, чем молекулы веществ, которые они активируют в реакциях. Например, трипсин имеет молекулярную массу 40 000, а синтетаза высших жирных кислот (ВЖК), катализирующая синтез жирных кислот, относится к ферментам-гигантам с молекулярной массой более 1000000. Она состоит из целого конвейера белков, объединенных в одну суперструктуру.

Структура

Каждый фермент имеет определенное строение. Оно зависит от его первичной структуры, которая определяет третичную и четвертичную структуры, т. е. форму глобулы и ее пространственную конфигурацию. Как правило, для высокомолекулярных ферментов характерна четвертичная структура. Например, фермент каталаза, расщепляющий пероксид водорода, состоит из шести субъединиц. Для присоединения субстрата и катализа реакции, необходима определенная форма белка-фермента. Фермент сохраняет свою активность до тех пор, пока в нем поддерживается специфическая конфигурация каталитического центра, что связано с третичной и четвертичной структурами белка.

В составе фермента, кроме белковой части (апофермент), имеется добавочная группа небелковой природы — активатор (кофактор, или кофермент), вследствие чего образуется

активный голофермент. Часто они образуют комплексы с небелковыми компонентами: металлами (цинком, железом, марганцем, медью и др.), низкомолекулярными органическими соединениями, витаминами. Например, в состав каталазы входит железо; витамин В3 (или РР) является компонентом окислительно-восстановительных ферментов; витамин В1 входит в состав ферментов, отщепляющих углерод от молекул органических соединений.

Субстратный, активный и регуляторный центры

В ферменте различают три центра: субстратный, активный и регуляторный. Непосредственно в реакции участвует лишь небольшая часть белковой молекулы, состоящая обычно от 3 до 15 остатков аминокислот. Это каталитический, или активный, центр фермента. Остальные аминокислоты белка определяют конфигурацию молекулы, связывают субстрат, присоединяют дополнительные ионы. Активный центр является главной частью фермента. Здесь происходит видоизменение субстрата, собственно реакция; образуются продукты или продукт. В некоторых случаях функции активного центра выполняет небелковый компонент, например витамин, который в этом случае связан с ферментом и составляет единое целое. Субстратный центр служит «якорной, площадкой для соединения фермента с субстратом. При этом между ними возникают определенные связи, позволяющие ферменту удерживать субстрат. Активный и субстратный центры ферментов часто находятся рядом или совпадают.

Конфигурация белковой молекулы может изменяться таким образом, чтобы обеспечить быстрый доступ веществ в активный центр или, наоборот, затормозить реакцию. Эту функцию выполняет регуляторный центр фермента. К нему могут присоединяться неорганические ионы, низкомолекулярные вещества, которые видоизменяют форму молекулы фермента таким образом, чтобы способствовать быстрому соединению с субстратом или, наоборот, не возможности соединения.

Витамины как активная группа

Важными составными частями активных групп ферментов во многих случаях являются витамины или их соединения. Так, витамин В входит в состав активной группы фермента, разлагающего пировиноградную кислоту – один из важных продуктов обмена веществ. Витамин РР является активной группой ферментов дегидраз, переносящих водород и выполняющих ответственные функции в дыхании тканей. Витамин А выполняет роль фотокатализатора в процессе раздражения светом зрительного нерва. Другие витамины, как например витамин С, не представляя собой активной группы определенного фермента, играют по-видимому, роль промежуточного вещества, связывающего действие одного фермента с другим. Такие витамины, как недавно открытый витамин В12, выполняют роль катализатора в создании очень сложных соединений, необходимых организму, в частности гемоглобина и других. Таким образом, почти все функции разнообразных витаминов носят явно выраженный каталитический характер.

источник

Как называются биологические катализаторы? Ферменты как биологические катализаторы

Человеческий организм называют биохимической фабрикой совершенно не зря. Ведь каждую минуту в нем происходят тысячи, десятки и сотни тысяч процессов окисления, расщепления, восстановления и прочих реакций. Что позволяет им протекать с такой огромной скоростью, обеспечивая каждую клетку энергией, питанием и кислородом?

Понятие о катализаторах

Как в неорганической, так и в органической химии очень широко используются специальные вещества, способные ускорять протекание химических реакций в несколько тысяч, а иногда и миллионов раз. Название этих соединений — «катализаторы». В неорганической химии это оксиды металлов, платина, серебро, никель и другие.

Их главное действие — образование временных комплексов с участниками реакции, за счет понижения энергии активации процесс осуществляется в несколько раз быстрее. После этого комплекс распадается, и из сферы можно вывести катализатор в том же количественном и качественном составе, что и до начала процесса.

Существует два варианта каталитических реакций:

гомогенные — ускоритель и участники в одном агрегатном состоянии;
гетерогенные — ускоритель и участники в разных состояниях, есть граница раздела фаз.

Кроме того, есть и противоположные по действию соединения — ингибиторы. Они направлены на замедление необходимых реакций. Так, например, они позволяют снизить количество времени на формирование коррозии.

Биологические катализаторы по своей природе отличаются от неорганических, да и свойства их несколько специфичны. Поэтому в живых системах катализ другой.

Ферменты — что это?

Доказано, что если бы действие специальных веществ, ускоряющих обозначенные процессы, не осуществлялось внутри живых систем, то обычное яблоко в желудке переваривалось бы около двух дней. За такое количество времени начались бы процессы разложения и интоксикация продуктами гниения. Однако этого не происходит, и фрукт полностью перерабатывается уже за полтора часа. Осуществляют это биологические катализаторы, которые в большом количестве присутствуют в составе каждого организма. Но что они собой представляют и на чем основано такое действие?

Биологические катализаторы белковой природы — это ферменты. Их основа — сложные структурная организация, обладающая рядом специфичных свойств. Проще говоря, это уникальные белки, способные снижать энергию активации процессов в живых организмах и осуществлять их со скоростью, превышающей обычные значения в несколько миллионов раз.

Можно привести множество примеров подобных молекул:

каталаза;
амилаза;
оксиредуктаза;
глюкозооксидаза;
липаза;
инвертаза;
лизоцим;
протеаза и другие.

Таким образом, можно сделать вывод: ферменты — биологические катализаторы белковой природы, которые действуют как сильные ускорители, позволяя осуществлять тысячи процессов в живых организмах с очень высокой скоростью. На их действии основано пищеварение, окисление, восстановление.

Сходства неорганических и белковых катализаторов

Ферменты как биологические катализаторы имеют ряд свойств, схожих с неорганическими. К таковым можно отнести следующие:

Ускоряют только термодинамически возможные реакции.
Не влияют на смещение химического равновесия в равновесных системах, а одинаково ускоряют как прямой, так и обратный процесс.
В итоге в сфере реакции остаются только продукты, катализатор в их число не входит.

Однако, помимо схожести, существуют еще и отличительные особенности ферментов.

Различия в зависимости от природы

Биологические катализаторы имеют несколько специфических особенностей:

Высокая степень избирательности. То есть один белок способен активизировать только какую-то определенную реакцию или группу схожих. Чаще всего работает схема «фермент — субстрат одного процесса».
Чрезвычайно высокая степень активности, ведь некоторые виды белков способны ускорять реакции в миллионы раз.
Ферменты сильно зависят от условий среды. Проявляют активность только в определенном интервале температур. Также сильно влияет рН среды. Существует кривая, показывающая значения минимума, максимума и оптимума по показателям для каждого фермента.
Существуют специальные соединения, называемые эффекторами, которые способны угнетать природу биологических катализаторов либо, наоборот, положительно влиять на них.
Субстрат, на котором работает фермент, должен быть строго специфичен. Существует теория, которая носит название ключа и замка. Она описывает механизм действия фермента на субстрате. Катализатор, подобно ключу, встраивается в субстрат своим активным центром, и начинается реакция.
После процесса фермент частично либо полностью разрушается.

Таким образом, очевидно, что значение белковых катализаторов крайне велико для живых организмов. Однако действие их подчиняется определенным правилам и ограничивается рамками условий окружающей среды.

Изучение катализа в школе

В рамках школьной программы катализаторы изучаются как на химии, так и на биологии. На уроках химии они изучаются с точки зрения веществ, позволяющих осуществлять промышленные синтезы, получать большое количество разнообразных продуктов. На уроках биологии рассматриваются именно биологические катализаторы. 9 класс подразумевает изучение молекулярной биологии и основ биохимии. Поэтому именно на данной ступени образования учащиеся и получают основы знаний о ферментах как действующих веществах в организмах живых существ.

На уроках проводятся опыты, подтверждающие химическую активность данных веществ в определенных температурных интервалах и рН среды:

исследование действия перекиси водорода как катализатора на сырую и вареную морковь;
воздействие на мясо (обработанное термически и сырое), картофель и прочие продукты.

Ферменты в организме человека

Каждый школьник, достаточно образованный и перешедший рубеж среднего звена образования, знает, как называются биологические катализаторы. Ферменты в организме имеют строго специфическую специализацию. Поэтому для каждого процесса можно назвать свое катализирующее вещество.

Так, все ферменты организма можно разделить на несколько групп:

оксидоредуктазы, например, каталаза или алкогольдегидрогеназа;
трансферазы — кеназа;
гидролазы, важные для пищеварения: пепсин, амилаза, липопротеинлипаза, эстераза и другие;
лигазы, например, ДНК-полимераза;
изомеразы;
лиазы.

Так как все эти соединения имеют белковую природу, а также комплекс витаминов в составе, то повышение температуры тела чревато денатурацией структуры, а следовательно, прекращением всех биохимических реакций. В этом случае организм близок к смерти. Поэтому высокую температуру тела обязательно сбивают во время болезни.

Использование белковых катализаторов в промышленности

Часто ферменты используются в разных отраслях промышленности:

На полках магазинов можно видеть чистящие средства и стиральные порошки с содержанием энзимов — это и есть ферменты, улучшающие качество стирки белья.

Для чего нужны биологические катализаторы?

Переоценить их значение сложно. Ведь они не только позволяют живым организмам жить, дышать, питаться, осуществлять процессы метаболизма, но и дают нам возможность уничтожать промышленные отходы, получать лекарства, защищать и оберегать свое здоровье и состояние окружающей среды.

источник

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты. С их помощью организм переваривает пищу, выращивает и разрушает клетки, благодаря им эффективно работают все системы нашего организма и, в первую очередь, центральная нервная система. Без ферментов в мире не существовало бы йогурта, кефира, сыра, брынзы, кваса, готовых каш, детского питания. Из чего состоят и как устроены эти биокатализаторы, недавно ставшие верными помощниками биотехнологов, как их отличают друг от друга, как они облегчают нашу жизнь, об этом вы узнаете из этого урока.

Определение ферментов

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферменты—биокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.

Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля). Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1). Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.

Рис. 1. Механизм действия амилазы

Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).

Рис. 2. Классификация ферментов по их составу

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Механизм действия ферментов

Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).

Если вы нашли ошибку или неработающую ссылку, пожалуйста, сообщите нам – сделайте свой вклад в развитие проекта.

источник