Какой витамин входит в состав дегидрогеназ

Дегидрогеназы – ферменты класса оксидоредуктаз (пиридинзависимые, флавинзависимые, аэробные и анаэробные типы, физиология, биохимия)

Дегидрогеназы представляют собой энзимы класса оксидоредуктаз, которые катализируют реакции отщепления водорода (то есть протонов и электронов) от субстрата, который является окислителем, и транспортируют его на другой субстрат, который восстанавливается.

В зависимости от химической природы акцептора, с которым взаимодействуют дегидрогеназы, их делят на несколько групп:

Анаэробные дегидрогеназы, которые катализируют реакции, в которых акцептором водорода является соединение, которое отличается от кислорода.
Аэробные дегидрогеназы, которые катализируют реакции где акцептором водорода может быть кислород (оксидазы) или другой акцептор. Аэробные дегидрогеназы относятся к флавопротеинам, продукт реакции — перекись водорода.
Дегидрогеназы, которые обеспечивают транспортировку электронов от субстрата к акцептору электронов. К этой группе дегидрогеназ принадлежат цитохромы дыхательной цепи митохондрий.
Дегидрогеназы, которые катализируют прямое введение в молекулу субстрата окисляется, 1 или 2 атомов кислорода. Такие дегидрогеназы получили название оксигеназы.

Функцию первичных акцепторов атомов водорода, отщепляющихся от соответствующих субстратов, выполняют дегидрогеназы 2 типов:

пиридинзависимые дегидрогеназы — содержат коферменты никотинамид (НАД +) или никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ +).
флавинзависимые дегидрогеназы, простетической группой которых является флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН).

Коферменты НАДФ+ (или НАД+) с апоферментом связаны непрочно и поэтому могут в клетке находиться как в связанном с апоферментом состоянии, так и быть отделенными от белковой части.

Пиридинзависимые дегидрогеназы относятся к анаэробному типу — водорастворимые ферменты, окисляющие полярные субстраты. Реакции, катализируемой пиридинзависимыми дегидрогеназами, в общем виде приведены в таких уравнениях:

Рабочей структурой в молекуле НАД + или НАДФ + является пиридиновое кольцо никотинамид, который присоединяет в ходе ферментативной реакции один атом водорода и один электрон (гидрид-ион), а второй протон поступает в реакционную среду. Пиридинзависимые дегидрогеназы очень распространены в живых клетках. Они отщепляющие протоны и электроны от многих субстратов, восстанавливая НАД + или НАДФ + и передавая в дальнейшем восстановительные эквиваленты на другие акцепторы. НАД-зависимые дегидрогеназы главным образом катализируют окислительно-восстановительные реакции окислительных путей метаболизма — гликолиза, цикла Кребса, β-окисления жирных кислот, дыхательной цепи митохондрий и др. НАД является главным источником электронов для цепи переноса электронов. НАДФ используется главным образом в процессах восстановительного синтеза (в синтезе жирных кислот и стероидов).

Флавинзависимые дегидрогеназы — флавопротеины, простетическими группами в которых ФАД или ФМН — производные витамина В2, которые прочно (ковалентно) связаны с апоферментом. Данные дегидрогеназы — мембраносвязанные ферменты, окисляющие неполярные и малополярные субстраты. Рабочей частью молекулы ФАД или ФМН, которая участвует в окислительно-восстановительных реакциях, является изоалоксазиновое кольцо рибофлавина, который акцептирует два атома водорода (2Н+ + 2е-) от субстрата.

Общее уравнение реакции с участием флавинзависимых дегидрогеназ выглядит так:

В процессах биологического окисления данные ферменты играют роль как анаэробных, так и аэробных дегидрогеназ. К, анаэробным дегидрогеназам принадлежит НАДН-дегидрогеназа, ФМН-зависимый фермент, который передает электроны от НАДН на более электроположительны компоненты дыхательной цепи митохондрий. Другие дегидрогеназы (ФАД-зависимые) переносят электроны непосредственно от субстрата на дыхательную цепь (например, сукцинатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа). Транспортировка электронов от флавопротеинов к цитохромоксидазам в дыхательной цепи обеспечивают цитохромы, которые, кроме цитохромоксидазы, по классификации как анаэробные дегидрогеназы. Цитохромы – представляют собой железосодержащие протеины митохондрий — гемпротеины, которые за счет обратного изменения валентности геминового железа выполняют функцию транспортировки электронов в аэробных клетках непосредственно в цепях биологического окисления: цитохром (Fe3 +) + е → цитохром (Fe2 +).

В состав дыхательной цепи митохондрий входят цитохромы b, с1, с, а и а3 (цитохромоксидаза). Кроме дыхательной цепи, цитохромы содержатся в эндоплазматическом ретикулуме (450 и b5). К аэробным флавинзависимым дегидрогеназам принадлежат оксидазы L-аминокислот, ксантиноксидаза и др.

Дегидрогеназы, катализируют включение одного или двух атомов кислорода в молекулу субстрата, получили название оксигеназы. В зависимости от количества атомов кислорода, которые взаимодействуют с субстратом, оксигеназы делят на 2 группы:

Диоксигеназы катализируют присоединяет в молекулу субстрата 2 атомов кислорода: S + O2 → SO2. Это, в частности, негемовые железосодержащие ферменты, катализирующие реакции синтеза гомогентизиновой кислоты и ее окисления на пути катаболизма тирозина. Железосодержащая липооксигеназа катализирует включение О2 в арахидоновую кислоту, первую реакцию в процессе синтеза лейкотриенов. Пролин- и лизиндиоксигеназы катализируют реакции гидроксилирования остатков лизина и пролина в проколлагене. Монооксигеназы катализируют присоединение к субстрату только 1 из атомов молекулы кислорода. При этом, второй атом кислорода восстанавливается до воды:

К монооксигеназам принадлежат ферменты, которые участвуют в обмене веществ многих лекарственных субстанций путем их гидроксилирования. Эти ферменты имеют локализацию преимущественно в микросомальной фракции печени, надпочечников, половых желез и других тканей. Поскольку чаще всего субстрат в монооксигеназных реакциях гидроксилируется, данную группу энзимов также называют гидроксилазы.

Монооксигеназы катализируют реакции гидроксилирования холестерина (стероидов) и превращение их в биологически активные субстанции, в том числе — половые гормоны, гормоны надпочечников, активные метаболиты витамина D — кальцитриол, а также реакции детоксикации путем гидроксилирования ряда токсичных веществ, лекарственных средств и продуктов их превращения для организма. Монооксигеназная мембранная система эндоплазматического ретикулума гепатоцитов содержит НАДФН + Н+, флавопротеины с кофактором ФАД, протеин (адренотоксин), содержащий негемовое железо, и гемпротеин — цитохром Р450. В результате гидроксилирования неполярных гидрофобных субстанций повышается их гидрофильность, что способствует инактивации биологически активных веществ или обезвреживанию токсичных субстанций и экскреции их из организма. Некоторые лекарственные субстанции, такие, как фенобарбитал, имеют способность индуцировать синтез микросомальных ферментов и цитохрома Р450.

Существуют монооксигеназы, которые не содержат цитохрома Р450. К ним относятся ферменты печени, которые катализируют реакции гидроксилирования фенилаланина, тирозина, триптофана.

Полезно знать

© VetConsult+, 2015. Все права защищены. Использование любых материалов, размещённых на сайте, разрешается при условии ссылки на ресурс. При копировании либо частичном использовании материалов со страниц сайта обязательно размещать прямую открытую для поисковых систем гиперссылку, расположенную в подзаголовке или в первом абзаце статьи.

источник

Какой витамин входит в состав дегидрогеназ

Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:

— гидрофобными взаимодействиями и т.д.

Один кофермент может быть коферментом для нескольких ферментов. Многие коферменты являются полифункциональными (например, НАД, ПФ). В зависимости от апофермента зависит специфичность холофермента.

Все коферменты делят на две большие группы: витаминные и невитаминные.

Коферменты витаминной природы– производные витаминов или химические модификации витаминов.

1 группа: тиаминовые – производные витамина В1. Сюда относят:

— тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат (ТПФ) или кокарбоксилаза;

ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, a-кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует отщепление СО₂.

Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной реакции из пентозофосфатного цикла.

2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2. Сюда относят:

Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.

[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]

ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH₂-CH₂-COOH® (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН₂) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН₂. Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.

3 группа: пантотеновые коферменты, производные витамина В3 – пантотеновой кислоты. Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот кофермент А является коферментом ацилтрансфераз, вместе с которой переносит различные группировки с одной молекулы на другую.

4 группа: никотинамидные, производные витамина РР — никотинамида:

Коферменты НАД и НАДФ являются коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в окислительно-восстановительных реакциях. При этом НАД присоединяет два протона и два электрона, и образуется НАДН2.

Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок витамина РР, к которому присоединяется один атом Н и в результате происходит перегруппировка двойных связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + Н + ]

5 группа: пиридоксиновые, производные витамина В6. [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]

Эти формы взаимопревращаются в процессе реакций. При взаимодействии пиридоксаля с фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат (ПФ).

ПФ является коферментом аминотрансфераз, осуществляет перенос аминогруппы от АК на кетокислоту – реакция переаминирования. Также производные витамина В6 входят как коферменты в состав декарбоксилаз АК.

Коферменты невитаминной природы – вещества, которые образуются в процессе метаболизма.

1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-гиалуроновая к-та используется для обезвреживания различных веществ в трансверных реакциях (глюкоуронил трансфераза).

2) Производные порфирина (гем): каталаза, пероксидаза, цитохромы и т.д.

3) Пептиды. Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза). 2GSH«(над стрелкой 2Н) G-S-S-G. GSH является восстановленной формой глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.

4) Ионы металлов, например Zn 2+ входит в состав фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu 2+ — амилазы, Mg 2+ — АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-азы).

-присоединении субстратного комплекса фермента;

-стабилизация оптимальной конформации активного центра фермента;

-стабилизация четвертичной структуры.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8788 — | 7511 — или читать все.

195.133.146.119 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

Дегидрогеназы – ферменты класса оксидоредуктаз (пиридинзависимые, флавинзависимые, аэробные и анаэробные типы, физиология, биохимия)

Анаэробные дегидрогеназы, которые катализируют реакции, в которых акцептором водорода является соединение, которое отличается от кислорода.
Аэробные дегидрогеназы, которые катализируют реакции где акцептором водорода может быть кислород (оксидазы) или другой акцептор. Аэробные дегидрогеназы относятся к флавопротеинам, продукт реакции — перекись водорода.
Дегидрогеназы, которые обеспечивают транспортировку электронов от субстрата к акцептору электронов. К этой группе дегидрогеназ принадлежат цитохромы дыхательной цепи митохондрий.
Дегидрогеназы, которые катализируют прямое введение в молекулу субстрата окисляется, 1 или 2 атомов кислорода. Такие дегидрогеназы получили название оксигеназы.

пиридинзависимые дегидрогеназы — содержат коферменты никотинамид (НАД +) или никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ +).
флавинзависимые дегидрогеназы, простетической группой которых является флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН).

Общее уравнение реакции с участием флавинзависимых дегидрогеназ выглядит так:

Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов, (на примере трансаминаз и дегидрогеназ, витаминов В6 , РР, В2)

Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты.

Активность ряда ферментов (простые белки) в норме зависит только от их структуры, тогда как для других, названных холоферментами (сложные белки), требуются кофакторы — вещества небелковой природы, в роли которых могут быть сложные органические соединения (коферменты) и ионы металлов.

Кофактор может образовывать с апоферментом прочные ковалентные связи. В этом случае кофермент называют простетической группой фермента. Примерами могут служить ФАД, ФМН, биотин, ковалентно связанный с остатком лизина в активном центре, Zn 2+ , который содержится в активном центре карбоксипептидазы. В том случае, если кофермент связывается с апоферментом нековалентными связями только на время химической реакции (НАД + и НАДФ + ), он может рассматриваться в качестве второго субстрата данного фермента Один и тот же кофермент может участвовать в разных биохимических реакциях, комплементарно связываясь с разными апоферментами. Собственной каталитической активностью коферменты не обладают.

Апофермент формирует активный центр, отвечает за специфичность действия фермента, фиксирует и ориентирует субстрат в активном центре и создает условия для преобразования субстрата в продукты реакции. Ионы металла выполняют две главные функции.

I). Стабилизируют нативную конформацию фермента, структуру его активного центра и субстрата. 2). Участвуют в ферментативном катализе.

1). Металлоферменты, лишенные ионов металла, либо сохраняют способность к химическому катализу, утрачивая стабильность, либо полностью теряют активность. Например, щелочная фосфатаза — металлофермент, в активном центре которого находится Zn 2+ , лишенная ионов цинка щелочная фосфатаза, теряет ферментативную активность, но восстанавливает ее после добавления металла. В некоторых металлоферментах ион металла (Mg 2+ , Mn 2+ , Zn 2+ , Co 2+ , Мо 2+ ) участвует в образовании связи между молекулой субстрата и активным центром кофермента. в отсутствие иона эти ферменты не обладают активностью. Ряд ферментов в качестве субстрата используют комплекс превращаемого вещества с ионом. Для большинства киназ одним из субстратов служит не молекула АТФ, а комплекс Mg 2+ -ATФ.

2). Ферментативный электрофильный катализ. Ионы металла непосредственно участвуют в катализе и локализованы в активном центре фермента.В активном центре ферментов могут содержатся Zn 2+ , Mn 2+ , Fe 2+ , Си 2+ . Пример элек-трофильного катализа — действие карбоангидразы, содержащей ион цинка в активном центре.

B6 Коферментные функции выполняют два фосфорилированных производных пиридоксина: пиридоксальфосфат и пиридоксаминофосфат. Распад коферментов идет путем дефосфорилирования и окисления с образованием 4-пиридоксиловой кислоты. которая выводится из организма.

Коферментные формы витамина В₆ включены в реакции, катализируемые почти всеми классами ферментов. Наиболее значительная группа пиридоксалевых ферментов — аминотрансферазы. Пиридоксальзависимые (пиридоксалевые ферменты) ферменты катализируют взаимопревращения и распад аминокислот (регулируют аминокислотный состав крови при разном аминокислотном составе пиши), участвуют в специфических реакциях метаболизма отдельных аминокислот (серина, треонина, триптофана). Участвуют в обмене липидов, синтезе сфинголипидов. В качестве кофактора ферментов участвуют в начальных стадиях синтеза гема. Влияют на обмен жирных кислот.

PP — предшественник коферментов -никотинамидадениндинуклеотида (НАД + ) и никотинамидадениндинуклеотид-фосфата (НАДФ ), входящих в состав дегидрогеназ и редуктаз.

НАД + и НАДФ + приобретают коферментные функции после присоединения к никотинамиду радикала, включающего остаток рибозы, пирофосфат и нуклеотид — аденин. Витамин РР такими функциями не обладает.

1. НАД + — кофермент дегидрогеназ, участвующих в реакциях окисления глюкозы, жирных кислот, глицерола, аминокислот после их дезаминирования; является коферментом дегидрогеназ цикла Кребса (кроме сукцинатдегидрогеназы). В этих реакциях кофермент выполняет функцию промежуточного акцептора электронов и протонов.

2. НАДН и НАДФН — коферменты реакций (НАДН-оксидазной и НАДФН-оксидазной), способствующих возникновению активных форм кислорода в фагоцитах.

1. ФМН и ФАД — коферменты оксидаз, переносящих электроны с окисляемого субстрата на кислород. Это ферменты распада аминокислот (оксидазы D- и L-аминокислот), нуклеотидов (ксантиноксидаза), биогенных аминов (моно- и диа-минооксидазы).

2. ФАД — кофермент пируват- и альфа-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов. Совместно с тиаминпирофосфатом и другими коферментами катализируют окислительное декарбоксилирование кетокислот.

К ферменту ЦТК сукцинатдегидрогеназе подберите простетическую группу(кофактор(ФАД)

К ЭКСКРЕТОРНЫМ ФЕРМЕНТАМ ОТНОСИТСЯ(щелочная фосфатаза)

КАК ПОВЛИЯЕТ ВЫСОКИЙ ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ УРОВЕНЬ КЛЕТКИ НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ЦИКЛА КРЕБСА(активность регуляторных ферментов)

КАКАЯ ЧАСТЬ ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЕГО ДЕЙСТВИЯ(апофермент)

КАКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ УЧАСТВУЮТ В ФОРМИРОВАНИИ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ ТРОПОКОЛЛАГЕНА(оксипролин)

КАКИЕ ГОРМОНЫ ОБЛАДАЮТ МЕМБРАННЫМ МЕХАНИЗМОМ ДЕЙСТВИЯ(пептидные гормоны)

КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ НИЖЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ ОБУСЛОВЛЕНЫ КОМПЛЕМЕНТАРНОСТЬЮ МОЛЕКУЛ(белки с лигандами, протомеры в олигомерном белке, функционально связанные ферменты при формировании полиферментных комплексов, различные белки в процессе самосборки клеточных органелл)

КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ФАКТОРОВ МОГУТ ИЗМЕНЯТЬ КОНФОРМАЦИЮ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ(солей тяжелых металлов – вызывать денатурацию белка, Взаимодействие с природными лигандами – регулировать биологическую активность белков, Повышение температуры от 50 до 100 градусов С – вызывать денатурацию белка, Изменение температуры от 0 до 40 градусов С – регулировать биологическую активность белков, Действие солей щелочно-земельных металлов – регулировать биологическую активность белков)

КАКИЕ КОФАКТОРЫ СПОСОБНЫ ОБРАТИМО ФИКСИРОВАТЬ ДВА ПРОТОНА(ФМН, НАД, ФАД)

КАКИЕ СВЯЗИ СТАБИЛИЗИРУЮТ КОЛЛАГЕНОВОЕ ВОЛОКНО(альдольные, ковалентные)

КАКИЕ СТРУКТУРЫ НЕ ВХОДЯТ В СОСТАВ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ КОМПЛЕКСОВ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ(коэнзим Q и цитохром с)

КАКИЕ УСЛОВИЯ НЕОБХОДИМЫ ДЛЯ ВСАСЫВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В ТОНКОМ КИШЕЧНИКЕ(наличие транспортных систем)

КАКОВ МАКСИМАЛЬНЫЙ ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ВЫХОД В МОЛЕКУЛАХ АТФ (ГТФ) РЕАКЦИЙ ЦИКЛА КРЕБСА ПРИ РАСЧЕТЕ НА ОДНУ МОЛЕКУЛУ АЦЕТИЛ-КОА(превращение сукцинил-КоА до сукцината – 1, превращение фумарата до оксалоацетата – 3, превращение сукцинил-КоА до фумарата – 3, превращение ацетил-КоА до сукцинил-КоА – 6)

КАКОВА ФУНКЦИЯ ГИАЛУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ В ОРГАНИЗАЦИИ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА(связывает протеогликаны, образуя структуру «ерша»)

Какое количество молекул ГТФ может синтезироваться в цикле Кребса(1)

КАКОЕ СОЕДИНЕНИЕ ТРАНСПОРТИРУЕТ ПЕРВИЧНЫЙ АММИАК ИЗ МЫШЦЫ В ПЕЧЕНЬ(аланин)

КАКОЕ СОЕДИНЕНИЕ ЯВЛЯЕТСЯ ПРОМЕЖУТОЧНЫМ ПРОДУКТОМ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА(глутамин)

КАКОЙ БЕЛОК ПЛАЗМЫ КРОВИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ СВЯЗЫВАНИЕ СВОБОДНОГО ГЕМОГЛОБИНА(гаптоглобин)

КАКОЙ ВИТАМИН НЕОБХОДИМ ДЛЯ РЕАКЦИЙ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ(витамин В6)

КАКОЙ ЗАРЯД ИМЕЕТ БЕЛОК В ИЭТ(электрически нейтрален)

КАКОЙ ИЗ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ГЛИКОПРОТЕИНОМ(альбумин)

КАКОЙ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ВИДОВ ГЕМОГЛОБИНОВ СОДЕРЖИТСЯ В ЭРИТРОЦИТАХ ЗДОРОВОГО ЧЕЛОВЕКА(Нb А)

КАКОЙ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ПРОЦЕССОВ ВОЗМОЖЕН ВНЕ ПЕЧЕНИ(Синтез гликогена)

КАКОЙ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ПРОЦЕССОВ ПРОИСХОДИТ ТОЛЬКО В ПЕЧЕНИ(Синтез мочевины)

КАКОЙ ПРОЦЕСС ХАРАКТЕРИЗУЕТ РАСПАД АМИНОКИСЛОТ(окислительное дезаминирование)

КОНКУРЕНТНЫМИ ИНГИБИТОРАМИ СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ЯВЛЯЮТСЯ(малонат и оксалоацетат)

КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ЧИСЛЕННО РАВНА(концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной)

КОФАКТОР СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ СОДЕРЖИТ(витамин В2)

КОФЕРМЕНТЫ – ЭТО(нуклеотиды, непосредственно участвующие в химической реакции, производные витаминов, участвующие в химической реакции)

МАТРИЦЕЙ В ПРОЦЕССЕ РЕПЛИКАЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ(две цепи ДНК)

МАТРИЦЕЙ В ПРОЦЕССЕ ТРАНСКРИПЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ(одна цепь ДНК)

МЕЖКЛЕТОЧНОЕ ВЕЩЕСТВО В СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ ПРЕДСТАВЛЕНО(углеводно-белковыми комплексами)

Механизм ингибирующего действия АТФ на окисление α-кетоглутарата(аллостерический ингибитор ЦТК)

Механизм ингибирующего действия ротенона на тканевое дыхание(ингибитор НАДН-дегидрогеназы)

НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА КОЛЛАГЕНА – ЭТО(объединение фибрилл тропоколлагена)

НАЗОВИТЕ АМИНОКИСЛОТУ, КОТОРАЯ ЯВЛЯЕТСЯ ДОНОРОМ -СН3 ГРУПП В РЕАКЦИЯХ МЕТИЛИРОВАНИЯ(метионин)

Назовите витамин, входящий в состав пиридинзависимых дегидрогеназ в ЦТК(В3)

НАЗОВИТЕ ИЗОФЕРМЕНТ КРЕАТИНФОСФОКИНАЗЫ, ИМЕЮЩИЙ ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПРИ ВЫЯВЛЕНИИ ИНФАРКТА МИОКАРДА(МВ)

Назовите метаболиты, последовательно образующиеся в ЦТК( цитрат — аконитат – изоцитрат)

НАЗОВИТЕ НЕЗАМЕНИМУЮ АМИНОКИСЛОТУ(метионин)

НАЗОВИТЕ ОРГАН, В КОТОРОМ СИНТЕЗИРУЕТСЯ КРЕАТИН(печень)

НАЗОВИТЕ ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ(малое содержание клеток)

НАЗОВИТЕ ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ МЕТАБОЛИТ В СИНТЕЗЕ КАТЕХОЛАМИНОВ(ДОФА)

НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, СВЯЗАННЫЙ С ПОТЕРЕЙ АММИАКА(трансдезаминирование)

НАЗОВИТЕ СОЕДИНЕНИЕ, ОТНОСЯЩЕЕСЯ К КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТАМ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА(креатинин)

НАЗОВИТЕ ФЕРМЕНТ, ИНАКТИВИРУЮЩИЙ БИОГЕННЫЕ АМИНЫ(моноаминооксидаза)

НАЗОВИТЕ ФЕРМЕНТ, НАРУШЕНИЕ АКТИВНОСТИ КОТОРОГО ВЫЗЫВАЕТ ФЕНИЛКЕТОНУРИЮ(фенилаланинмонооксигеназа)

НАЗОВИТЕ ФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В АКТИВАЦИИ ТРИПСИНОГЕНА(энтеропептидаза)

НАЗОВИТЕ ЭНЗИМОПАТИЮ, ВЫЗВАННУЮ НАСЛЕДСТВЕННОЙ НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ОКСИДАЗЫ ГОМОГЕНТИЗИНОВОЙ КИСЛОТЫ(алкаптонурия)

НАИБОЛЕЕ ТОЧНО МЕХАНИЗМУ ПЕРЕДАЧИ ИНФОРМАЦИИ В КЛЕТКЕ СООТВЕТСТВУЕТ СЛЕДУЮЩАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ ГОРМОНОВ(по химическому строению)

Найдите активатор пируватдегидрогеназного комплекса(АДФ)

Найдите ингибитор пируватдегидрогеназного комплекса(ацетил-КоА)

Найдите ингибитор пируватдегидрогеназного комплекса(НАДН2)

Найдите ингибитор тканевого дыхания(антимицин А)

Найдите ингибитор тканевого дыхания(барбитураты)

Найдите ингибитор тканевого дыхания(СО)

Найдите ингибитор тканевого дыхания(цианиды)

Найдите разобщитель окислительного фосфорилирования(2,4-динитрофенол)

Найдите разобщитель окислительного фосфорилирования(жирные кислоты)

Небелковым компонентом цитохромов является(гемм)

НЕОБРАТИМАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ ПРОИСХОДИТ ПРИ(действии сильных кислот)

НЕПРЯМОЙ БИЛИРУБИН(Транспортируется в комплексе с белками крови)

ОБЩИЙ ОБЪЕМ КРОВИ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА СОСТАВЛЯЕТ(5-6 л)

ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ В ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ МИТОХОНДРИЙ – ЭТО(образование АТФ, сопряженное с переносом электронов по дыхательной цепи)

Окислительное фосфорилирование в дыхательной цепи митохондрий – это(образование АТФ, сопряженное с переносом электронов по дыхательной цепи)

ОПРЕДЕЛИТЕ ИЕРАРХИЮ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ, ПОДЧИНЕННЫХ ГИПОТАЛАМО-ГИПОФИЗАРНОЙ РЕГУЛЯЦИИ(ЦНС →гипоталамус→рилизинг-факторы (либерины) →гипофиз→→кровь→периферическая железа внутренней секреции→органы-мишени)

ОПРЕДЕЛИТЕ МЕХАНИЗМ АКТИВАЦИИ ПЕПТИДАЗ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ ЖКТ(ограниченный протеолиз)

Определите последовательность действия ферментов в цикле Кребса( цитратсинтаза — аконитаза – изоцитратдегидрогеназа)

ОПРЕДЕЛИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ В ЦИКЛЕ КРЕБСА(аконитаза – 2, фумараза – 7, изоцитратдегидрогеназа – 3, α-кетоглутаратдегидрогеназа – 4, сукцинилКоА-синтетаза – 5, малатдегидрогеназа – 8, сукцинатдегидрогеназа – 6, цитратсинтаза – 1)

ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ВОЗДЕЙСТВИЙ ЯВЛЯЮТСЯ ОБРАТИМЫМ ИЛИ НЕОБРАТИМЫМ СПОСОБОМ РЕГУЛЯЦИИ(Ограниченный протеолиз – необратимым способом регуляции, Химическая модификация – обратимым способом регуляции, Конкурентное ингибирование – обратимым способом регуляции, Аллостерическая регуляция – обратимым способом регуляции)

ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКИМ МЕХАНИЗМОМ ДЕЙСТВИЯ ОБЛАДАЮТ ГОРМОНЫ СЛЕДУЮЩИХ КЛАССОВ(Производные сложных белков – мембранный, Производные стерана – цитозольный, Производные арахидоновой кислоты – мембранный, Тиреоидные гормоны – цитозольный, Производные аминокислот – цитозольный, мембранный)

ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКОЙ КЛАСС ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ КАТАЛИЗИРОВАТЬ СЛЕДУЮЩИЕ РЕАКЦИИ(Карбомоилфосфат + 2ATP + Pi – лигазы, фруктозо-1,6-дифосфат = глицеральдегид-3-фосфат + диоксиацетонфосфат – лиазы, сукцинат + ФАД+ = фумарат + ФАДН2 – оксидоредуктазы, сахароза + Н2О = глюкоза + фруктоза – гидролазы, аланин + α-кетоглутарат = пируват + глутамат – трансферазы, глюкозо-6-фосфат = глюкозо-1-фосфат – изомеразы)

Основное количество энергии в организме освобождается при распаде (катаболизме) субстратов(в митохондриях)

ОСНОВНОЙ ФУНКЦИЕЙ ГОРМОНОВ ЯВЛЯЕТСЯ(регуляторная)

Охарактеризуйте процесс окислительного фосфорилирования( образование АТФ сопряжено с переносом электронов по дыхательной цепи)

Охарактеризуйте процесс субстратного фосфорилирования(синтез АТФ из АДФ и Н3РО4 с использованием энергии субстрата без потребления кислорода)

ПЕПТИДАЗЫ ОТНОСЯТСЯ К КЛАССУ( гидролаз)

Перечислите 3 небелковых компонента 1-го комплекса дыхательной цепи(ФМН, железо, сера)

ПЛАЗМА КРОВИ ОТЛИЧАЕТСЯ ОТ СЫВОРОТКИ КРОВИ НАЛИЧИЕМ В НЕЙ(фибриногена)

Подберите соединения, которые являются субстратами для ферментов дыхательной цепи митохондрий(сукцинат, НАДН2)

ПОДБЕРИТЕ СПОСОБ РЕГУЛЯЦИИ ДЛЯ КАЖДОГО ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ФЕРМЕНТОВ(Гликогенсинтаза – (неактивная) + = гликогенсинтетаза (активная) +– Химическая модификация, 2 Фосфорилазы В (неактивная) + 4 АТФ = фосфорилаза (активная) + 4 АДФ – Химическая модификация, Пепсиноген + = пепсин + полипептид – Ограниченный протеолиз, Протеинкиназа (неактивная) + цАМФ = протеинкиназа (активная) – Аллостерическая регуляция)

При внутриклеточном механизме действия гормон-рецепторный комплекс(при участии кислых белков хроматина присоединяется к ДНК)

ПРИ ГЕМОЛИТИЧЕСКОЙ ЖЕЛТУХЕ ПАТОЛОГИЧЕСКИ АКТИВИРОВАН ПРОЦЕСС(Распада гемоглобина)

ПРИ ГИПЕРВИТАМИНОЗЕ Д3 ПРОИСХОДИТ ДЕСТРУКЦИЯ КАК МИНЕРАЛЬНЫХ, ТАК И ОРГАНИЧЕСКИХ КОМПОНЕНТОВ КОСТИ. КОНЦЕНТРАЦИЯ КАКИХ КОМПОНЕНТОВ БУДЕТ УВЕЛИЧИВАТЬСЯ В МОЧЕ(оксипролина)

ПРИ КОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ ПРОИСХОДИТ(обратимое ингибирование, угнетение активности, зависящее от концентрации ингибитора)

ПРИ ОБТУРАЦИОННОЙ ЖЕЛТУХЕ НАРУШЕН ПРОЦЕСС(Выведения желчи)

ПРИ ПАРЕНХИМАТОЗНОЙ ЖЕЛТУХЕ НАРУШЕН ПРОЦЕСС(Конъюгации билирубина с глюкуроновой кислотой)

ПРИ ПАТОЛОГИИ ПЕЧЕНИ КОНЦЕНТРАЦИЯ ЭТОГО ФЕРМЕНТА УВЕЛИЧИВАЕТСЯ В КРОВИ(Аланинаминотрансферазы)

ПРИ СНИЖЕНИИ КОНЦЕНТРАЦИИ КИСЛОРОДА В КЛЕТКЕ СКОРОСТЬ ЦТК ЗАМЕДЛЯЕТСЯ(тормозится активность аллостерических ферментов, тормозится окисление НАДН2 в дыхательной цепи)

ПРОДУКТАМИ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ПИРОВИНОГРАДНОЙ КИСЛОТЫ ЯВЛЯЮТСЯ(ацетил-КоА, углекислый газ, НАДН2)

Продуктами окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты являются(ацетил-КоА, углекислый газ, НАДН2)

ПРОДУКТЫ ГНИЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ ОБЕЗВРЕЖИВАЮТСЯ В(Печени)

ПРОИСХОЖДЕНИЕ АТОМОВ АЗОТА В МОЛЕКУЛЕ МОЧЕВИНЫ(аспартат и вторичный аммиак)

Простетическая группа сукцинатдегидрогеназы содержит(витамин В2)

ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ФЕРМЕНТОВ – ЭТО(прочно связанные с активным центром небелковые компоненты)

ПРОЦЕСС ТРАНСКРИПЦИИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ ФЕРМЕНТ(РНК-полимераза)

ПРОЦЕССЫ ТРАНСЛЯЦИИ ПРОТЕКАЮТ ПРИ УЧАСТИИ МАКРОЭРГОВ(ГТФ)

ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН ОБРАЗУЕТСЯ В ПЕЧЕНИ ЗА СЧЕТ СВЯЗЫВАНИЯ С(Глюкуроновой кислотой)

ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН ОБРАЗУЕТСЯ В ПЕЧЕНИ ПОСЛЕ(Конъюгации)

ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН(Конъюгированный билирубин)

ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН(Связан с глюкуроновой кислотой)

ПУТЕМ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ В ПЕЧЕНИ ПРОИСХОДИТ(Гидроксилирование ксенобиотиков)

РАЗНЫЕ УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ СТАБИЛИЗИРОВАНЫ ОПРЕДЕЛЁННЫМИ ТИПАМИ СВЯЗЕЙ. ПОДБЕРИТЕ К КАЖДОМУ ТИПУ СВЯЗИ УРОВЕНЬ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ(Ковалентные связи между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот – Третичная структура, Связь между α-амино- и α-карбокси-группировками аминокислот – Первичная структура, Связь между радикалами цистеина – Третичная структура, Вторичная структура, Водородные связи между пептидными группировками – Вторичная структура, Водородные связи между радикалами аминокислот – Третичная структура, Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот – Третичная структура)

РАСПОЛОЖИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНО ПРОЦЕСЫ КАСКАДНОГО МЕХАНИЗМА ПЕРЕДАЧИ ГОРМОНАЛЬНОГО СИГНАЛА В ПОРЯДКЕ ОЧЕРЕДНОСТИ(включение в работу белка трансдуктора – 2, активация протеинкиназы – 5, фосфорилирование фермента – 6, образование цАМФ – 4, активация аденилатциклаз –3, взаимодействие гормона со специфическим рецептором–1)

РАСПРЕДЕЛИТЕ УКАЗАННЫЕ НИЖЕ ВЕЩЕСТВА ПО ИХ РЕГУЛЯТОРНОМУ ДЕЙСТВИЮ НА ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗНЫЙ КОМПЛЕКС(ацетил-КоА – ингибитор, НАДН2 – ингибитор, АДФ – активатор, АТФ – ингибитор, НАД – активатор)

РАСПРЕДЕЛИТЕ УКАЗАННЫЕ НИЖЕ ВЕЩЕСТВА ПО МЕХАНИЗМУ ИХ ДЕЙСТВИЯ(валиномицин – разобщитель окислительного фосфорилирования, оксалоацетат – ингибитор тканевого дыхания, барбитураты – ингибитор тканевого дыхания, тироксин – разобщитель окислительного фосфорилирования, антимицин А – ингибитор тканевого дыхания, жирные кислоты – разобщитель окислительного фосфорилирования, 2,4-динитрофенол – разобщитель окислительного фосфорилирования, цианиды – ингибитор тканевого дыхания)

РЕГЕНЕРАЦИЯ ОРНИТИНА В ЦИКЛЕ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ ПРОИСХОДИТ В РЕАКЦИИ, КАТАЛИЗИРУЕМОЙ(аргиназой)

РЕГУЛЯТОРНОЙ РЕАКЦИЕЙ В СИНТЕЗЕ ГЕМА ЯВЛЯЕТСЯ(образование 5-аминолевулиновой кислоты)

РЕГУЛЯТОРНЫЙ ЭФФЕКТ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ СВЯЗАН С(влиянием на активность ферментов)

СВЯЗЫВАНИЕ ИНСУЛИНА С РЕЦЕПТОРОМ ПРИВОДИТ(к аутофосфорилированию рецептора)

СЕКРЕТОРНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ НАЗЫВАЮТ(ферменты, синтезируемые преимущественно в печени в норме выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию)

СИНТЕЗ БЕЛКА УСИЛИВАЮТ(тестостерон)

СИНТЕЗ КРЕАТИНФОСФАТА НЕОБХОДИМ ДЛЯ(депонирования энергии)

СИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ ПРОИСХОДИТ ИЗ(нуклеозидтрифосфатов)

СИНТЕЗ ПРЕПРОКОЛЛАГЕНА ПРОИСХОДИТ В(рибосомах фибробластов)

СРАВНИТЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ И ЭФФЕКТОРОМ(Связывается с регуляторным центром – аллостерический эффектор, Претерпевает структурные изменения в ходе катализа – субстрат, Связывание вызывает конформационные изменения фермента – субстрат, аллостерический эффектор, Всегда является низкомолекулярным соединением – лишний вариант)

СРАВНИТЕ КОНКУРЕНТНОЕ И НЕКОНКУРЕНТНОЕ ВИДЫ ИНГИБИРОВАНИЯ(Кm не изменяется, Vmax уменьшается – неконкурентное ингибирование, Снимается избытком субстрата – конкурентное ингибирование, Кm увеличивается, Vmax не изменяется – конкурентное ингибирование, Ингибитор присоединяется в активном центре – конкурентное ингибирование, Ингибитор связывается в аллостерическом центре – лишний вариант, Ингибитор не имеет структурного сходства с субстратом – неконкурентное ингибирование, Ингибитор связывается чаще вне активного центра фермента – неконкурентное ингибирование)

СРАВНИТЕ ФЕРМЕНТЫ С НЕОРГАНИЧЕСКИМИ КАТАЛИЗАТОРАМИ(Действуют в мягких условиях (Т, рН) – отличия от неорганических катализаторов, Не расходуются в ходе реакции – сходство с неорганическими катализаторами, Способны к регуляции активности – отличия от неорганических катализаторов, Обладают высокой специфичностью действия – отличия от неорганических катализаторов, Ускоряют только термодинамически возможные реакции – сходство с неорганическими катализаторами, Не смещают равновесие химической реакции – сходство с неорганическими катализаторами, Обладают высокой каталитической активностью – отличия от неорганических катализаторов)

СУБСТРАТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ВОЗНИКАЕТ ВСЛЕДСТВИЕ(высокой концентрации субстрата)

СУКЦИНИЛ-КОА-СИНТЕТАЗА КАТАЛИЗИРУЕТ(образование свободного сукцината, реакцию субстратного фосфорилирования, образование субстрата дыхательной цепи)

СУЩНОСТЬ ТЕОРИИ КОШЛАНДА(активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса, активный центр присоединяет группу родственных субстратов)

ТЕРМИНИРУЮЩИМ КОДОНОМ ЯВЛЯЕТСЯ(УАА)

ТЕРМИНИРУЮЩИМ КОДОНОМ ЯВЛЯЕТСЯ(УАГ)

ТЕРМИНИРУЮЩИМ КОДОНОМ ЯВЛЯЕТСЯ(УГА)

ТИП РЕПЛИКАЦИИ, ХАРАКТЕРНЫЙ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА(полуконсервативная)

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ — ПРОЦЕСС МЕЖМОЛЕКУЛЯРНОГО ПЕРЕНОСА АМИНОГРУППЫ ОТ(α-аминокислоты на α-кетокислоту)

ТРНК ПРИСОЕДИНЯЕТ АМИНОКИСЛОТУ(к 3′ -ОН концу)

ТРОПОКОЛЛАГЕН – ЭТО(суперспираль, объединяющая три полипептидные цепи)

УКАЖИТЕ МЕСТО СИНТЕЗА АДРЕНАЛИНА(надпочечники)

УКАЖИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ РЕАКЦИЙ, ПРОИСХОДЯЩИХ В ПРОЦЕССЕ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ПИРУВАТА(трансферазная – 2, декарбоксилазная – 1, дегидрогеназная – 3)

Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид, ниацин) получил также название антипеллагрического витамина (от итал. preventive pellagra – предотвращающий пеллагру), поскольку его отсутствие является причиной заболевания, называемого пеллагрой.

Никотиновая кислота известна давно, однако только в 1937 г. она была выделена К. Эльвегеймом из экстракта печени и было показано, что введение никотиновой кислоты (или ее амида – никотинамида) либо препаратов печени предохраняет от развития или излечивает от пеллагры. В 1904 г. А. Гарден и У. Юнг установили, что для превращения глюкозы в этанол в бесклеточном экстракте дрожжей необходимо присутствие легкодиализируемого кофактора, названного козимазой. Химический состав аналогичного кофактора из эритроцитов млекопитающих был расшифрован в 1934 г. О. Варбугом и У. Кристианом; он оказался производным амида никотиновой кислоты.

Никотиновая кислота представляет собой соединение пиридинового ряда, содержащее карбоксильную группу (никотинамид отличается наличием амидной группы).

Витамин РР малорастворим в воде (примерно 1%), но хорошо растворим в водных растворах щелочей. Никотиновая кислота кристаллизуется в виде белых игл.

Наиболее характерными признаками авитаминоза РР, т.е. пеллагры (от итал. pelle agra – шершавая кожа), являются поражения кожи (дерматиты), пищеварительного тракта (диарея) и нарушения нервной деятельности (деменция).

Дерматиты чаще всего симметричны и поражают те участки кожи, которые подвержены влиянию прямых солнечных лучей: тыльную поверхность кистей рук, шею, лицо; кожа становится красной, затем коричневой и шершавой. Поражения кишечника выражаются в развитии анорексии, тошнотой, болями в области живота, поносами. Диарея приводит к обезвоживанию организма. Слизистая оболочка толстой кишки сначала воспаляется, затем изъязвляется. Специфичными для пеллагры являются стоматиты, гингивиты, поражения языка со вздутием и трещинами. Поражения мозга проявляются головными болями, головокружением, повышенной раздражимостью, депрессией и другими симптомами, включая психозы, психоневрозы, галлюцинации и др. Симптомы пеллагры особенно резко выражены у больных с недостаточным белковым питанием. Установлено, что это объясняется недостатком триптофана, который является предшественником никотинамида, частично синтезируемого в тканях человека и животных, а также недостатком ряда других витаминов (пиридоксина; см. главу 12).

Биологическая роль. Витамин РР входит в состав НАД или НАДФ, являющихся коферментами большого числа обратимо действующих в окислительно-восстановительных реакциях дегидрогеназ (формулы ко-ферментов приведены в главе 9).

Показано, что ряд дегидрогеназ использует только НАД и НАДФ (соответственно малатдегидрогеназа и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа), другие могут катализировать окислительно-восстановительные реакции в присутствии любого из них (например, глутаматдегидрогеназа; см. главу 12). В процессе биологического окисления НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами (молекулярные механизмы участия пиридиновых нуклеотидов в этом процессе подробно рассматриваются в главе 9).

Распространение в природе и суточная потребность. Никотиновая кислота также относится к витаминам, широко распространенным в растительных и животных организмах. Для человека основными источниками никотиновой кислоты и ее амида являются рис, хлеб, картофель, мясо, печень, почки, морковь и другие продукты. Суточная потребность для взрослого человека составляет 18 мг.

Источником образования простагландинов является: арахидоновая кислота

Основной функцией гормонов является: регуляторная

Энзимопатии – заболевания, связанные с недостаточной функцией: белков-ферментов

Какой углевод относится к пентозам: рибоза

Найдите ингибитор пируватдегидрогеназного комплекса: НАДН2

Гормонами пептидной и белковой природы являются: глюкагон и инсулин

Простые ферменты состоят из: аминокислот

Известно, что в эритроцитах нет митохондрий. В какое соединение превращается пируват в эритроцитах?: в лактат

Ферменты ЦТК (кроме сукцинатдегидрогеназы) локализованы: в матриксе митохондрий

К ферменту ЦТК сукцинатдегидрогеназе подберите соответствующий кофактор: ФАД

При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение в крови активности фермента:лактатдегидрогеназы — ЛДГ1 иЛДГ2

12. Цикл Кори — это: глюкозо- лактатный цикл

Какие структуры не входят в состав комплексов дыхательной цепи: коэнзим Q и цитохром с

Связи, стабилизирующие α-спираль: водородные

Какой фермент катализирует распад гликогена в ткани до глюкозо-1-фосфата: гликогенфосфорилаза

Небелковым компонентом цитохромов является: гем

Для большинства ферментов характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата: гиперболическая

При действии низкой температуры с ферментом происходит: обратимая инактивация

19. Трансферазы — это: ферменты, катализирующие перенос групп атомов от донора к акцептору

В состав α-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса входят 5 следующих кофакторов:ТПФ, ФАД, НАД, КоАSH, липоевая кислота

Первичная структура белка не характеризуется тем, что: в ее формировании участвуют слабые связи

Наиболее точно механизму передачи информации в клетке соответствует следующая классификация гормонов: по химическому строению.

Какой из перечисленных гормонов вызывает гипогликемию:инсулин

Указать основное значение пентозофосфатного пути катаболизма глюкозы: образование НАДФН2 и пентоз

Назовите витамин, входящий в состав пиридинзависимых дегидрогеназ в ЦТК: B3

26.Активность каких ферментов ЦТК зависит от соотношения в клетке НАДН2/НАД+?изоцитратдегидрогеназы и α-кетоглутаратдегидрогеназы

Выберите ингибитор фермента ЦТК изоцитратдегидрогеназы: НАДН2

Регуляторный эффект действия гормонов белковой природы связан с: влиянием на активность ферментов

29. Положительный эффектор: изменяет конформацию активного центра фермента и ускоряет ход реакции

Фосфофруктокиназу ингибирует: АТФ

31. Центр регуляции – это: место присоединения эффектора

Конечным продуктом распада глюкозы при анаэробных условиях является: молочная кислота

Какие из перечисленных ниже факторов могут вызвать денатурацию белка: температура выше 600С

34. Вторичная структура – это: альфа-спираль, бета-складчатость и аморфные участки

При внутриклеточном механизме действия гормон-рецепторный комплекс: при участии кислых белков хроматина присоединяется к ДНК

Кофактор сукцинатдегидрогеназы содержит: витамин В2

37. Найдите активатор пируватдегидрогеназного комплекса: НАД

38. Биологическое значение витаминов заключается в том, что они: входят в состав ферментов в виде коферментов

39. К гормонам — производным ненасыщенных жирных кислот относятся: простагландины

40. В состав комплекса α-кетоглутаратдегидрогеназы входит: витамин В1

41. В пентозофосфатном пути НАДФН2 образуется под действием фермента: глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

42. Ингибирование фермента по типу обратной связи называется: ретроингибированием

43. Какое количество молекул ГТФ может синтезироваться в цикле КРЕБСА: 1

44. Изоферменты – это: ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам, катализирующие одну и ту же реакцию

45. Гормоны c внутриклеточным механизмом действия влияют на: концентрацию белков, в том числе ферментов

46. Четвертичная структура – это: пространственная укладка нескольких протомеров

47. Фермент сукцинатдегидрогеназа: относится к флавиновым ферментам

48. Что происходит с белком при денатурации: потеря биологических свойств

49. К гормонам белковой природы относится: инсулин

50. Ферменты, расщепляющие молекулу субстрата на два фрагмента с присоединением молекулы воды по месту разрыва, относятся к классу:гидролазы

51. Фосфолипаза С участвует: в образовании вторичных мессенджеров

52. Найдите разобщитель окислительного фосфорилирования: 2,4-динитрофенол

53. Укажите моносахариды, входящие в состав дисахарида сахарозы:глюкоза и фруктоза

Дата добавления: 2017-01-28 ; просмотров: 761 | Нарушение авторских прав

1. Витамин B1 (антиневритный); тиамин

2. Витамин В2 (витамин роста); рибофлавин

3. Витамин В6 (антидерматитный, адермин); пиридоксин

4. Витамин B12 (антианемический); цианкобаламин; кобаламин

5. Витамин РР (антипеллагрический, ниацин); никотинамид

6. Витамин Вc (антианемический); фолиевая кислота

7. Витамин В3 (антидерматитный); пантотеновая кислота

8. Витамин Н (антисеборейный, фактор роста бактерий, дрожжей и грибков); биотин

9. Витамин С (антискорбутный); аскорбиновая кислота

10. Витамин Р (капилляроукрепляющий, витамин проницаемости); биофлавоноиды.

Витаминоподобныесоединения: холин, инозит, витамин V, липоевая кислота, оротовая кислота, пангамовая кислота (В15).

ДИСБАЛАНС ВИТАМИНОВ — проявляется в форме недостатка (отрицательный баланс) и избытка (положительный баланс). авитаминозы – болезни, возникающие при полном отсутствии в пище или полном нарушении усвоения какого-либо витамина. Известны так называемые гиповитамтозы, обусловленные недостаточным поступлением витаминов с пищей или неполным их усвоением.
Все гипо — и авитаминозы проявляются задержкой роста молодого организма. Кроме того, для конкретного гиповитаминоза характерны свои специфические симптомы нарушений обмена веществ, по которым и выявляют недостаточность соответствующего витамина.

Открытие витаминов сыграло исключительную роль в профилактике и лечении многих инфекционных заболеваний. Так как бактерии для своего роста и размножения также нуждаются в присутствии многих витаминов для синтеза коферментов, введение в организм структурных аналогов витаминов, называемых антивитаминами, приводит к гибели микроорга низмов. Антивитаминыобычно блокируют активные центры ферментов, вытесняя из него соответствующее производное витаминов (кофермент), и вызывают конкурентное ингибирование ферментов (см. главу 4). К антивитаминам относят вещества, способные вызывать после введения в ор- ганизм животных классическую картину гипо- или авитаминоза. Причины гипо- и авитаминозов у человека и животных обычно делят на экзогенные и эндогенные. К первым относится недостаточное поступление витаминов или полное отсутствие их в пище; следовательно, недостаточное и неполноценное питание чаще всего является причиной развития экзо- генных авитаминозов.

Эндогенными причинами, которые, по-видимому, являются более существенными, служат:

1. повышенная потребность в витаминах при некоторых физиологических и патологических состояниях (беременность, лактация, тиреотоксикоз, кахексические заболевания и др.);

2. усиленный распад витаминов в кишечнике вследствие развития в нем микрофлоры;

3. нарушение процесса всасывания витаминов в результате поражения секреторной и моторной функций кишечника при заболеваниях пищеварительного тракта, когда относительная недостаточность витами- нов развивается даже при полноценном питании;

4. болезни печени, под- желудочной железы, вызывающие закупорку общего желчного протока и сопровождающиеся нарушением всасывания жиров, продуктов их рас- пада – жирных кислот и соответственно жирорастворимых витаминов; в этих случаях также развиваются вторичные, или эндогенные, авита минозы.

Название	Суточная потребность, мг	Коферментная форма	Биологические функции	Характерные признаки авитаминозов
В₁ (тиамин)	2-3	ТДФ	Декарбоксилирование а-кетокислот, перенос активного альдегида (транскетолаза)	Полиневрит
В₂ (рибофлавин)	1,8-2,6	FAD FMN	В составе дыхательных ферментов, перенос водорода	Поражение глаз (кератиты, катаракта)
B₅ (пантотеновая кислота)	10-12	KoA-SH	Транспорт ацильных групп	Дистрофические изменения в надпочечниках и нервной ткани
В₆ (пиридоксин)	2-3	ПФ (пиридоксальфосфат)	Обмен аминокислот (трансаминирование, декарбоксилирование)	Повышенная возбудимость нервной системы, дерматиты
PP (ниацин)	15-25	NAD NADP	Акцепторы и переносчики водорода	Симметричный дерматит на открытых участках тела, деменция и диарея
Н (биотин)	0,01-0,02	Биотин	Фиксация СО₂, реакции карбоксилирования (например, пирувата и ацетил-КоА)	Дерматиты, сопровождающиеся усиленной деятельностью сальных желёз
В_c (фолиевая кислота)	0,05-0,4	Тетрагидро-фолиевая кислота	Транспорт одноуглеродных групп	Нарушения кроветворения (анемия, лейкопении)
В₁₂ (кобаламин)	0,001-0,002	Дезоксиаденозил-и метилкобаламин	Транспорт метальных групп	Макроцитарная анемия
С (аскорбиновая кислота)	50-75	Гидроксилирование пролина, лизина (синтез коллагена), антиоксидант	Кровоточивость дёсен, расшатывание зубов, подкожные кровоизлияния, отёки
Р (рутин)	Не установлена	Вместе с витамином С участвует в окислительно-восстановительных процессах, тормозит действие гиалуронидазы	Кровоточивость дёсен и точечные кровоизлияния

Витамин РР, строение и биологическая роль. Суточная потребность. Проявления авитаминоза. Структура и механизм действия коферментов НАД и НАДФ. НАД-зависимые дегидрогеназы.

Витамин РР(никотиновая кислота, никотинамид, ниацин) получил также название антипеллагрического витамина, поскольку его отсутствие является причиной заболевания, называемого пеллагрой

Суточная потребностьв этом витамине доставляет для взрослых 15-25 мг, для детей — 15 мг.

Биологические функции.Никотиновая кислота в организме входит в состав NAD и NADP, выполняющих функции коферментов различных дегидрогеназ (см. раздел 2). Синтез NAD в организме протекает в 2 этапа:

· NADP образуется из NAD путём фосфорилирования под действием цитоплазматической NAD-киназы.

Недостаточность витамина РРприводит к заболеванию «пеллагра», для которого характерны 3 основных признака: дерматит, диарея, деменция («три Д»), Пеллагра проявляется в виде симметричного дерматита на участках кожи, доступных действию солнечных лучей, расстройств ЖКТ (диарея) и воспалительных поражений слизистых оболочек рта и языка. В далеко зашедших случаях пеллагры наблюдают расстройства ЦНС (деменция): потеря памяти, галлюцинации и бред.

26) Витамин В₁, строение, потребность, участие в обмене веществ, проявление авитаминоза. Тиаминдифосфат, структура и функции. Тиаминовые ферменты.

Витамин В1 (тиамин; антиневритный).Наряду с аминогруппой витамин B1 содержит атомы серы, поэтому он был назван тиамином. В химической структуре его содержатся два кольца – пиримидиновое и тиазоловое, соеди- ненных метиленовой связью. Обе кольцевые системы синтезируются от дельно в виде фосфорилированных форм, затем объединяются через чет- вертичный атом азота. Тиамин хорошо растворим в воде. Водные растворы тиамина в кислой среде выдерживают нагревание до высоких температур без снижения биологической активности. В нейтральной и особенно в щелочной среде витамин B1 , наоборот, быстро разрушается при нагревании.

Производное вит.В₁ — ТДФ (ТПФ) является коферментом пируватдегидрогеназного комплекса (фермента пируваткарбоксилазы), альфа-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса и фермента транскетолазы (фермента альфа-тотаратдекарбоксилазы), а также входит в состав кофермента транскетолаз — ферментов неокислительного этапа ГМФ-пути.

При недостаточности вит.В₁ может возникнуть болезнь «бери-бери», характерная для тех стран Востока, где основным продуктом питания служит очищенный рис и кукуруза. Для этого заболевания характерна мышечная слабость, нарушение моторики кишечника, потеря аппетита, истощение, периферический неврит спутанность сознания, нарушения работы сердечно-сосудистой системы. При «бери-бери» повышается содержание пирувата в крови.

Пищевые источники витамина В₁ — ржаной хлеб. В кукурузе, рисе, пшеничном хлебе витамин В₁практически отсутствует. Это объясняется тем, что в зерне ржи тиамин распределен по всему зерну, а в других злаках он содержится только в оболочке зерен.

Суточная потребность — 1.5 мг/сутки.

27)Витамин В₂, строение, роль, суточная потребность, признаки авитаминоза. Структура и функции ФМН и ФАД. Первичные и вторичные, аутооксидабельные и неаутооксидабельные флавиновые ферменты.

Витамин В2 (рибофлавин) впервые был выделен из молока и ряда других пищевых продуктов.

В основе молекулы рибофлавина лежит гетероциклическое соединение изоаллоксазин (сочетание бензольного, пиразинового и пиримидинового колец), к которому в положении 9 присоединен пятиатомный спирт рибитол.

Рибофлавин хорошо растворим в воде, устойчив в кислых растворах, но легко разрушается в нейтральных и щелочных растворах. Он весьма чувствителен к видимому и УФ-излучению и сравнительно легко под- вергается обратимому восстановлению, присоединяя водород по месту двойных связей и превращаясь в бесцветную лейкоформу

Рибофлавин представляет собой кристаллы жёлтого цвета (от лат. flavos — жёлтый), слабо растворимые в воде.

Главные источникивитамина В₂ — печень, почки, яйца, молоко, дрожжи. Витамин содержится также в шпинате, пшенице, ржи. Частично человек получает витамин В₂ как продукт жизнедеятельности кишечной микрофлоры.

Суточная потребностьв витамине В₂ взрослого человека составляет 1,8-2,6 мг.

Биологические функции.В слизистой оболочке кишечника после всасывания витамина происходит образование коферментов FMN и FAD по схеме:

Коферменты FAD и FMN входят в состав флавиновых ферментов, принимающих участие в окислительно-восстановительных реакциях (см. разделы 2, 6, 9, 10).

Клинические проявления недостаточностирибофлавина выражаются в остановке роста у молодых организмов. Часто развиваются воспалительные процессы на слизистой оболочке ротовой полости, появляются длительно незаживающие трещины в углах рта, дерматит носогубной складки. Типично воспаление глаз: конъюнктивиты, васкуляризация роговицы, катаракта. Кроме того, при авитаминозе В₂ развиваются общая мышечная слабость и слабость сердечной мышцы.

Флавиновые ферменты – это сложные белки, простетической группой которых, как уже отмечалось, являются либо флавинмононуклеотид (ФМН), либо флавинадениндинуклеотид (ФАД).

ФМН и ФАД прочно, в отличие от коферментов НАД + и НАДФ + , присоединены к апоферменту, выступая, таким образом, в качестве простетических групп, а не свободно диссоциирующих коферментов. Обе группы представляют собой метаболически активную форму рибофлавина (витамин В₂).

28)Витамин В₃ (пантотеновая кислота). Строение и биологическая роль. Коэнзим А, его структура и функции. Структура и функция пантотеинфосфата. Суточная потребность в витамине В₃.

Пантотеновая кислота состоит из остатков D-2,4-дигидрокси-3,3-диметилмасляной кислоты и β-аланина, соединённых между собой амидной связью:

Пантотеновая кислота — белый мелкокристаллический порошок, хорошо растворимый в воде. Она синтезируется растениями и микроорганизмами, содержится во многих продуктах животного и растительного происхождения (яйцо, печень, мясо, рыба, молоко, дрожжи, картофель, морковь, пшеница, яблоки). В кишечнике человека пантотеновая кислота в небольших количествах продуцируется кишечной палочкой. Пантотеновая кислота — универсальный витамин, в ней или её производных нуждаются человек, животные, растения и микроорганизмы.

Суточная потребностьчеловека в пантотеновой кислоте составляет 10-12 мг.

Биологические функции.Пантотеновая кислота используется в клетках для синтеза кофермен-тов: 4-фосфопантотеина и КоА (рис. 3-1). 4-фосфопантотеин — коферменг пальмитоилсинтазы. КоА участвует в переносе ацильных радикалов в реакциях общего пути катаболизма (см. раздел 6), активации жирных кислот, синтеза холестерина и кетоновьж тел (см. раздел 8), синтеза ацетилглюкозаминов (см. раздел 15), обезвреживания чужеродных веществ в печени (см. раздел 12).

Клинические проявления недостаточности витамина.У человека и животных развиваются дерматиты, дистрофические изменения желёз внутренней секреции (например, надпочечников), нарушение деятельности нервной системы (невриты, параличи), дистрофические изменения в сердце, почках, депигментация и выпадение волос и шерсти у животных» потеря аппетита, истощение. Низкий уровень пантотената в крови у людей часто сочетается с другими гиповитаминозами (В. В2) и проявляется как комбинированная форма гиповитаминоза.

Пантотеинфосфатом — предшественник кофермента А

29) Витамин Н, строение, роль, проявления авитаминоза. Участие витамина в процессах карбоксилирования (образование активной формы СО₂). Реакция карбоксилирования ацетил-КоА до малонил-КоА.

Биотип (витамин Н).В основе строения биотина лежит тиофено-вое кольцо, к которому присоединена молекула мочевины, а боковая цепь представлена валерьяновой кислотой.

Источники.Биотин содержится почти во всех продуктах животного и растительного происхождения. Наиболее богаты этим витамином печень, почки, молоко, желток яйца. В обычных условиях человек получает достаточное количество биотина в результате бактериального синтеза в кишечнике.

Суточная потребностьбиотина у человека не превышает 10 мкг.

Биологическая роль.Биотин выполняет коферментную функцию в составе карбоксилаз: он участвует в образовании активной формы СО₂.

В организме биотин используется в образовании малонил-КоА из ацетил-КоА (см. раздел 8), в синтезе пуринового кольца (см. раздел 10), а также в реакции карбоксили-рования пирувата с образованием оксало-ацетата (см. раздел 6). Клинические проявления недостаточности биотина у человека изучены мало, поскольку бактерии кишечника обладают способностью синтезировать этот витамин в необходимых количествах. Поэтому картина авитаминоза проявляется при дисбактериозах кишечника, например, после приёма больших количеств антибиотиков или сульфамидных препаратов, вызывающих гибель микрофлоры кишечника, либо после введения в рацион большого количества сырого яичного белка. В яичном белке содержится гликопротеин авидин, который соединяется с биотином и препятствует всасыванию последнего из кишечника. Авидин (молекулярная масса 70 000 кД) состоит из четырёх идентичных субъединиц, содержащих по 128 аминокислот; каждая субъединица связывает по одной молекуле биотина.

При недостаточности биотина у человека развиваются явления специфического дерматита, характеризующегося покраснением и шелушением кожи, а также обильной секрецией сальных желёз (себорея). При авитаминозе витамина Н наблюдают также выпадение волос и шерсти у животных, поражение ногтей, часто отмечают,боли в мышцах, усталость, сонливость и депрессию.

30)Витамин В₆: пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин. Строение и биологическая роль. Пиридоксальфосфат, структура и механизм действия в процессах переаминирования аминокислот

Витамин В₆(пиридоксин, пиридоксаль,пиридоксамин)

В основе структуры витамина В₆ лежит пиридиновое кольцо. Известны 3 формы витамина В₆, отличающиеся строением замещающей группы у атома углерода в п-положении к атому азота. Все они характеризуются одинаковой биологической активностью.

Рис. 3-1. Строение КоА и 4′-фосфопантотеина. 1 — тиоэтаноламин; 2 — аденозил-3′-фосфо-5′-дифосфат; 3 — пантотеновая кислота; 4 — 4′-фосфопантотеин (фосфорилированная пантотеновая кислота, соединённая с тиоэтаноламином).

Все 3 формы витамина — бесцветные кристаллы, хорошо растворимые в воде.

Источники витамина В₆ для человека — такие продукты питания, как яйца, печень, молоко, зеленый перец, морковь, пшеница, дрожжи. Некоторое количество витамина синтезируется кишечной флорой.

Суточная потребностьсоставляет 2-3 мг.

Биологические функции.Все формы витамина В6 используются в организме для синтеза кофер-ментов: пиридоксальфосфата и пиридоксаминфосфата. Коферменты образуются путём фос-форилирования по гидроксиметильной группе в пятом положении пиримидинового кольца при участии фермента пиридоксалькиназы и АТФ как источника фосфата.

Пиридоксалевые ферменты играют ключевую роль в обмене аминокислот: катализируют реакции трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот, участвуют в специфических реакциях метаболизма отдельных аминокислот: серина, треонина, триптофана, серосодержащих аминокислот, а также в синтезе тема (см. разделы 9, 12).

Клинические проявления недостаточности витамина.Авитаминоз В₆ у детей проявляется повышенной возбудимостью ЦНС, периодическими судорогами, что связано, возможно, с недостаточным образованием тормозного медиатора ГАМК (см. раздел 9), специфическими дерматитами. У взрослых признаки гиповитаминоза В₆наблюдают при длительном лечении туберкулёза изониазидом (антагонист витамина В₆). При этом возникают поражения нервной системы (полиневриты), дерматиты.

источник