Коллаген: синтез, усвоение, как восполнить дефицит
Фибриллярные белки и коллаген.
Что такое фибриллярные белки? Фибриллярные белки — белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру.
Нитевидная структура — хорошо. Почему? Да из нитей легко создать или сшить гибкие, подвижные, эластичные, прочные ткани, как кожа, ногти, связки, сухожилия и т.д. Как одежда, отличается по свойствам друг от друга в первую очередь составом ткани, так и ткани человеческого тела, отличаются составом фибриллярных белков.
К фибриллярным белкам относят:
- коллаген, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию;
- миозин, участвующий в мышечном сокращении;
- фибрин — белок свёртывающей системы крови.
Сегодня говорим о коллагене, т.к. он превалирует. В коже его порядка 70%.
Итак, коллаген
Коллаген содержится практически везде. Не только в суставах и коже.
Кожа. Она состоит из волокон коллагена и эластина и основной ткани – матрицы. Коллаген составляет около 75 % сухой массы, а эластин – около 4 %. Эластин растягивается очень сильно (до 200–300 %), примерно как резина. Коллаген может растягиваться до 10 %, что соответствует капроновому волокну.
Мышцы. В состав мышц входит соединительная ткань, состоящая из волокон коллагена и эластина. Поэтому механические свойства мышц подобны механическим свойствам полимеров.
Механическое поведение скелетной мышцы следующее: при быстром растяжении мышц на определенную величину напряжение резко возрастает, а затем уменьшается. При большей деформации происходит увеличение межатомных расстояний в молекулах.
Ткань кровеносных сосудов (сосудистая ткань). Механические свойства кровеносных сосудов определяются главным образом свойствами коллагена, эластина и гладких мышечных волокон.
Это основа для других тканей и органов: оболочек, кожи, хрящей, костей, связок мышц, сосудов и даже нервной системы.
Коллаген считается самым распространённым видом белка у млекопитающих, составляющий от 25% до 35% белков во всём теле. Коллагены есть везде.
Дефицит коллагена!
Понятно, что большая часть коллагена находиться в суставах.
Факторов разрушения коллагена много:
- cо стороны хрящевой ткани — дегенерация межпозвонковых дисков (остеохондроз), хруст, грыжи, скрежет, ухудшение состояния суставных хрящей (артрозы), проблемы с бронхами (бронхит, бронхоэктазы). Однако нужно заметить, что коллаген больше отвечает не за хруст, а за боли. За состояние самих суставов. А синовиальная жидкость, т.к. смазка суставов — это несколько другой вопрос;
- со стороны кожи — ранние и глубокие морщины;
- со стороны сосудистой стенки ее истончение и, как следствие повышение угрозы разрывов сосудов, аневризм и увеличения количества атеросклеротических бляшек, которые появляются в ответ на нарушение целостности сосудистой стенки;
- со стороны кишечника — запоры и проблемы с пищеварением;
- со стороны хрусталика — ухудшение зрения.
Но что мы можем сделать при нарушении его синтеза, при метаболическом дефиците?
Усвоение коллагена
Знаете ли вы, как переваривается белок?
Как известно, белок состоит из кирпичиков-аминокислот, которые соединены между собой пептидной связью.
Очень известная аналогия, и очень удачная. Аналогия с кирпичиками. Любой белок, который мы съедим, будет разрушен до кирпичиков (аминокислот). И только потом наше тело, используя кирпичики, будет строить свой собственный уникальный белок.
Деградация белка катализируется протеиназами: в желудке — пепсинами, а в тонком кишечнике — трипсином, химотрипсином и эластазой. Образующиеся при этом пептиды далее гидролизуются различными пептидазами до аминокислот.
Любой продукт белковой природы, что мы съедим, всегда будет разрушен до аминокислот. И всосется в тонком кишечнике только в виде аминокислот. Иногда в виде 2ух или 3ех связанных между собой аминокислот. Т.е. ди и трипептидов. Пептиды всасываются в виде ди- и трипептидов путем пассивного переноса или активного транспорта с участием переносчиков.
Телу все равно, что вы съели, будь то коллаген или курица. Организм обязан стереть чужеродную генетическую информацию и превратить белок в строительный аминокислотный материал. А если по какой-либо причине белок, что мы съели, не будет нормально переварен и попадет в кровоток, то последствия будут в виде аллергии и пр., т.к. тело будет распознавать непереваренный белок как чужеродный.
Любой белок, принимаемый перорально, будет разрушен до составных элементов. Не стоит тешить надежду на то, что коллаген из пищи как-либо встроится в наш собственный.
Любую белковую пищу нужно рассматривать ТОЛЬКО с точки зрения аминокислотного состава. И, только. Только аминокислоты и их пропорции могут на нас влиять.
Аминокислотный состав коллагена
Коллаген скуден по аминокислотному составу, и считается неполноценным белком, как и продукт переработки коллагена — желатин, о котором поговорим чуть ниже.
Коллаген имеет необычный аминокислотный состав: 1/3, или 33% всего коллагена составляет глицин.
Глицин- это заменимая аминокислота, значит, организм может ее вырабатывать сам без всяких проблем.
Пролина там тоже очень много. Это тоже, заменимая аминокислота.
Необходимо сказать, что есть модификации этих аминокислот, такие как гидроксипролин и гидроксилизин.
В составе коллагена есть еще аланин. И он тоже является заменимой аминокислотой.
Так же есть аргинин, условно незаменимая алифатическая аминокислота. Все остальные незаменимые аминокислоты, % которых хоть как-то можно назвать весомым в коллагене — это аминокислота лизин.
Самое главное в коллагене конечно же это лизин, т.к. это единственная из всех незаменимая. Значит, коллаген можно рассматривать как источник лизина, что хорошо.
Но, увы, даже в самом очищенном коллагене сух, лизина даже меньше, чем в обычном сывороточном протеине.
Поэтому, рассматривать коллаген как источник незаменимых аминокислот для своих суставов нельзя!
В коллагене много заменимых аминокислот. Их реально там много.
Берем не качеством, а количеством:
- Потенциальная польза в коллагене заключается именно в заменимых аминокислотах и в их ГИПЕРДОЗАХ, ибо в коллагене того же самого глицина аж 33 г на 100 г.
- Еще в коллагене есть особые 2 аминокислоты: гидроксипролин и гидроксилизин (модифицированные).
Производители коллагена уверяют, что именно эти 2 редкие аминокислоты оказывают незаменимую пользу нашей соединительной ткани. Так ли это?
Как происходит синтез коллагена?
Поскольку коллаген не существует без гидроксипролина и гидроксилизина, поедая эти аминокислоты, мы облегчаем жизнь своему коллагену.
ОН будет строиться быстрее, т.к. не нужно эти аминокислоты создавать. Это производные пролина, о котором мы говорили и лизина, о котором мы тоже упомянули.
ЗВУЧИТ РЕАЛЬНО КРУТО, да? Я, сперва, сам так подумал. Однако это НЕПРАВДА. К большому сожалению. Они никак не помогут нам при построении своего собственного коллагена. Почему? Очень просто.
Во-первых, cначала строятся нити без всяких там гидроксиаминокислот. Т.е. у нас в цепи нормальный пролин. И, только потом уже на готовой цепи подвешивают гидроксигруппу к пролину.
Синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов.
Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе — реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты.
Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится ЖЕЛЕЗО.
Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается полноценным ВИТАМИНОМ С.
Полноценность Витамину С придают БИОФЛАВОНОИДЫ: гесперидин, рутин, кверцетин, кемпферол и др. Это не только аскорбиновая кислота!
Дефицит Витамина С нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена: гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги.
Внеклеточный этап — модификация молекул проколлагена.
В межклеточном пространстве при участии протеолитических ферментов от молекулы проколлагена отщепляются N- и С-концевые пептиды и освобождается тройная спираль коллагена (тропоколлагена).
Далее происходит процесс самосборки коллагеновых фибрилл, фиксированных межмолекулярными ковалентными связями (сшивками) — необходим кислород, сера и специфический фермент лизилоксидаза…
Внеклеточное «дозревание» коллагена. «Сшивание» коллагеновых фибрил — необходимы Сера, кислород и
Фермент лизилоксидаза.
Особенностью этого фермента является присутствие Cu2+ в активном центре. Без меди невозможно дозревания коллагена.
Для синтеза коллагена необходимы Кальций, Магний, Фосфор, Железо, Медь, Витамин Д3 (Остео плюс), аминокислоты (в том числе незаменимые, для эффективной работы ферментов), антиоксиданты, достаточное количество АТФ, полноценный Витамин С, Сера, Фосфолипиды, кислород, Омега-3 кислоты.
Эластин как белок прекращает выработку ферментов в человеческом организме в 14 лет, а коллаген — в 21—25, после чего кожные покровы только теряют эти белки и кожа стареет.
Без СЕРЫ нет пространственной конфигурации белков. Нет жизни, нет способа существования белковых тел.
Любой белок, независимо от того, какую функцию он несёт, это не просто цепочка, состоящая из аминокислот. Так же, как у каждого из нас есть своё определённое лицо, каждый белок — это определённая структура. Один белок имеет одну структуру, другой — другую.
Эта структура прочная, потому что она объединена, прежде всего, ковалентными химическими связями (осуществляются парой электронов, общих для двух атомов). И обязательно образуются такие S-S-мостики (СЕРА).Когда варим, пережариваем белок, то эти S-S-связи рвутся, происходит так называемая денатурация, порча белков.
Когда образуются S-S-связи, тогда и только тогда появляется пространственная конфигурация. Эластин и коллаген — невероятно зависят от наличия органической серы.
Т.е. организм не использует вот эти хваленые гидрокси аминокислоты, что мы могли получить из сьеденного колагена. ОН ВСЕ ПРОДУЦИРУЕТ ВНОВЬ! САМ!
Во вторых, не существует РНК, которая могла бы акцептировать гидроксипролин или гидроксилизин и далее включать их в растущую полипептидную цепь.
Делали исследование. Кормили крыс радиоактивным гидроксипролином и гидроксилизином. Смотрели, будет ли коллаген из этих радиокативных аминокислот состоять. Конечно же НЕТ!
Это еще в 1954 году провели эксперемент. А продавцы коллагена до сих пор настаивают, что помогает. Было бы весело, если не было бы грустно.
Если мы едим гидроксиаминокислоты, то все они будут все равно приведены до состояния нормальных аминокислот и только потом будут использоваться.
Синтез коллагена очень зависим от слаженной работы гормонов щитовидной железы и отсутствия инсулинорезистентности!
Вывод: коллаген по аминокислотам ценен только пролином, глицином, аланином, аргинином — т.е., заменимыми аминокислотами, которых в коллагене действительно много.
Как лечебный препарат для восстановления суставов, связок, омоложения кожи — малоэффективен.
Как дополнительный источник заменимых аминокислот — имеет место быть.
У спортсменов. Людей без дефицита полноценных белков в еде, в принципе нет потребности в коллагене, как суплементе.
Гораздо интереснее и правильнее восполнять дефицит нутриентов, о которых мы говорили. Обеспечить здоровое всасывание их в кишечнике — ежегодная реабилитация ЖКТ. Создать условия для синтеза собственного коллагена и гликоаминогликанов (о них ещё поговорим).
Что такое желатин и что такое гидролизованный коллаген?
Желатин — это коллаген, который был подвержен разрушению. Усваивается легче, чем просто сырой материал.
Гидролизованный коллаген.
Это желатин, который еще несколько раз обработали. Он еще больше разрушился и еще легче переваривается и расщепляется до аминокислот. В этом вся разница, в обработке.
Желатин — средняя степень обработки.
Гидролизованный коллаген — высокая степень обработки.
Переваривание и всасывание зависит от обработки коллагена, т.е. от его биодоступности.
Желатин и гормон роста. (Бонус ? для спортсменов)
Исследование:
Лучшим источником аргинина из всех белков является желатин и соя. Выяснилось, что потребление желатина в пищу существенно повышает секрецию гормона роста после приема. Выше, чем все другие белки. Соя на 2 месте. Считается, что это все благодаря аргинину. Но,через 2 часа! после употребления. Дозировка. Вес 80кг — 48гр. желатина.
Из лекции врача-нутрициолога Аркадия Бибикова.
Краткий обзор некоторых кофакторов, участвующих в синтезе коллагена
Качественные коллагеновые волокна — одна из
основных составляющих здоровой кожи. Поэтому
большое количество косметологических методов
направлено на восстановление ее коллагенового каркаса.
Как витамины и микроэлементы могут влиять на синтез
коллагена? И почему для достижения стойкого эффекта
необходимо учитывать их количественный состав
в организме?
Ежегодно создаются новые методики и препараты для улучшения синтеза коллагена с целью профилактики инволюционных процессов в организме и уменьшения выраженности возрастных изменений.
Но за стремлением повлиять на коллагеногенез извне порой забывают о тех веществах, без достаточного количества которых в самом
организме синтез коллагена крайне затруднен. Никто не будет отрицать, что продукция этого жизненно важного белка зависит от гормонов, гормоны, в свою очередь, от присутствия
металлов, усвоение металлов — от витаминов; и эту цепочку можно продолжать долго, тем более что она замкнутая. Осветить все
нюансы в одной статье не представляется возможным, но сделать шаг навстречу пониманию некоторых процессов — в наших силах.
Синтез и процессинг (созревание) коллагена включает в себя несколько этапов:
• транскрипция генов, кодирующих коллагены, в которой участвуют десятки магнийи кальцийзависимых белков;
• синтез препроколлагена на рибосоме, поддерживаемый магний- и кальцийзависимыми белками;
• транспорт цепи препроколлагена в эндоплазматический ретикулум посредством
сигнального пептида на N-концевом участке аминокислотной цепи;
• удаление сигнального пептида в препроколлагене посредством фермента пептидазы;
• гидроксилирование аминокислотных остатков пролина с участием Fe2+ и аскорбат-аниона в качестве кофакторов;
• гликозилирование моносахаридами аминокислотных остатков лизина в препроколлагене в присутствии ферментов, содержащих ионы марганца;
• сборка тройной спирали проколлагена из
3 аминокислотных цепей препроколлагена;
• внесение необходимых конформационных
изменений в проколлаген посредством изомеризации остатков цистеина и пролина;
• упаковка проколлагена в транспортный везикул, перенос во внеклеточный матрикс;
• вне клетки модификация молекулы проколлагена с помощью протеиназ проколлагена, нуждающихся в ионах Zn2+ как кофакторе;
• формирование коллагеновых фибрилл из
тропоколлагена посредством лизилоксидазы, кофакторами которой являются ионы
Cu+ и тирозил-хинон (рис. 1) [1].
Всем известно об участии магния и кальция в синтезе соединительной ткани и коллагена,
но о железе, цинке, меди, витаминах С и D часто забывают. Именно эти кофакторы рассмотрим в статье.
Железо
Железодефицитная анемия в той или иной степени присутствует у 40–60 % женщин детородного возраста по всему миру [2, 26]. И это
при том, что железо — один из важнейших микроэлементов, необходимых для нормального функционирования биологических систем
организма. Оно требуется для осуществления функции дыхания, кроветворения, участвует
в иммунобиологических и окислительно-восстановительных реакциях.
Причины дефицита железа:
• недостаточное поступление в организм железа из-за нарушения режима питания (например, при вегетарианской диете);
• снижение всасываемости железа в кишечнике (рис. 3);
• нарушение регуляции обмена витамина С;
• избыточное поступление в организм фосфатов, оксалатов, кальция, цинка, витамина Е;
• поступление в организм железосвязывающих веществ;
• усиленное расходование железа (в периоды интенсивного роста и беременности);
• потери железа, связанные с травмами, кровопотерями во время операций, обильными менструациями, язвенными болезнями,
донорством, занятиями спортом;
• нарушение функции щитовидной железы;
• различные системные и опухолевые заболевания [21].
Учитывая высокую распространенность дефицита железа в популяции, сложно говорить
о нормальном синтезе коллагена при таких состояниях.
Цинк — единственный металл, представленный в небелковой части ферментов каждого
класса, и никаким другим металлом цинк не может быть заменен. Несмотря на малую концентрацию цинка в крови, стабильные связи
с макромолекулами делают его доступным для всех тканей организма, что в дальнейшем позволяет удовлетворять потребности в нем
белков и ферментов, выполняющих различные биологические функции [28].
Распространенность дефицита цинка в мире не менее значительная, чем железа и витамина С, и составляет до 60% [29].
Для транспорта эритроцитами кислорода и углекислого газа абсолютно необходим
цинк, и большая часть цинка крови содержится именно в эритроцитах в составе
цинковых металлоферментов — карбоангидраз. Карбоангидразы катализируют
превращения углекислого газа в угольную кислоту (угольная кислота участвует в поддержании pH крови в физиологическом
диапазоне (7,25–7,35). В капиллярах легких эти процессы идут в обратном направлении: угольная кислота распадается на углекислый газ и воду, и углекислый газ удаляется наружу [18].
Без нормального дыхания ни одна клетка не способна осуществлять свои функции.
В мире распространенность дефицита меди в организме, приводящего, наряду с железом,
к анемии, составляет до 30%. А ведь этот микроэлемент крайне необходим для нормальной физиологии организма.
Если говорить о коже, то медь играет ключевую роль в ангиогенезе, синтезе и стабилизации белков внеклеточного матрикса [3].
В физиологически значимых концентрациях (2 мг — средняя суточная потребность) медь ускоряет заживление ран [16].
Ионы меди, которые являются кофакторами лизилоксидазы, принимают участие в последнем этапе синтеза коллагена. Медь имеет важное значение для формирования внутри- и межмолекулярных поперечных связей в коллагене, а соответственно, и прочности коллагеновых и эластиновых фибрилл [8, 13,
15]. Недостаток меди ухудшает формирование сшивок коллагена и приводит к тяжелой
патологии костей, легких и сердечно-сосудистой системы [12].
Компенсация дефицита этого микроэлемента, бесспорно, улучшает синтез коллагена, в том числе в коже (рис. 4) [7, 10].
Аскорбиновая кислота
(витамин С)
Аскорбиновая кислота играет в организме фундаментальную роль — нет фактически ни одного физиологического процесса, в котором бы она не принимала участия.
Роль витамина С в организме
Аскорбиновая кислота в организме человека оказывает влияние на множество важнейших биологических процессов:
• образование кортикостероидов (при стрессе в несколько раз возрастает уровень потребления витамина С тканями и органами) [20];
• обмен тирозина (влияние на обмен гормонов щитовидной железы) [22];
• трансформация дофамина в норадреналин [25];
• превращение токсичных соединений ванадия в безвредные [23];
• превращение фолиевой кислоты в ее активную форму — тетрагидрофолат [27];
• активация мРНК ацетилхолинового рецептора [20];
• образование активных форм витамина D (транспортной формы [25(OH)D] — в печени и активной гормональной формы
[1,25(ОН)2D] — в почках), что служит основным фактором профилактики остеопороза [20];
• потенцирование всасывания железа [24].
Распространенность дефицита витамина С в мире по разным данным составляет 20–40% [14, 15].
В последнее время много исследований посвящено аскорбиновой кислоте и ее биодоступности для кожи [9]. При недостатке
витамина С в организме его нанесение на кожу не будет иметь ожидаемого эффекта,
так как не сможет восполнить нутритивный дефицит. В ходе проведенных исследований выяснилось, что витамин С ускоряет заживление
ран, участвует в активизации синтеза коллагена I типа (рис. 5) и снижении параметров
окислительного стресса. Никаких значимых побочных эффектов при добавлении витамина С в питание в ходе проведенных исследований выявлено не было [5, 6].
Синтез коллагена зависит от гормонов, гормоны, в свою очередь,
от присутствия металлов, усвоение металлов — от витаминов,
и эту цепочку можно продолжать долго, тем более что она замкнутая.
Витамин D
Распространенность дефицита витамина D в российской популяции составляет более
90% (в мире 50–60%) [19]. Этот витамин стимулирует увеличение синтеза секретируемых белков TGF-β (регулируют деление
и дифференцировку различных типов клеток, включая фибробласты и кератиноциты)
и их связывание с рецепторами на мембране клеток. Поэтому при его дефиците происходит нарушение активности сигнальных
каскадов TGF-β, что ухудшает заживление кожи после любой травмы (включая косметологические манипуляции). Например, во время термолифтинга часть коллагеновых
волокон дермы сжимается и уменьшается в объеме. Это приводит к повышению зернистости базального слоя и при достаточном
количестве витамина D создает благоприятные условия для воздействия его активных
форм на экспрессию TGF-β1, который и способствует обновлению соединительной ткани [11].
Выводы
Мы кратко обсудили лишь некоторые кофакторы, участвующие в синтезе коллагена. Но даже этот незначительный пласт информации позволяет судить о зависимости синтеза
коллагена от нутритивного статуса организма, чем не следует пренебрегать, решая многие эстетические задачи. Изменение синтеза
коллагена происходит постепенно и усугубляется нутритивным дефицитом [19].
Добавки для кожи. Как грамотно усилить синтез коллагена?
А давайте еще раз про синтез коллагена и как его грамотно усилить с помощью добавок! А все успели закупиться на iHerb? Я под скидки заказала 4 большие посылки, и легко собрала бы еще парочку! Столько новых хотелок появилось и все нужно! Это все подруга-осень )))
Недавно я написала про коллаген, который сейчас пью и мы разобрались, как работает генератор коллагена Биосил, начинать который лучше в зрелом возрасте! Хотя как мы, 35 и 40-летние девочки можем причислить себя к зрелому возрасту? )) Никак! ))
Поэтому продолжаем пить наши добавки и узнаем, как грамотно усилить синтез коллагена в коже.
Для этого к добавкам коллагена и Биосила просто необходимо добавить вещества, которые также участвуют в синтезе коллагена. Без них коллаген не сможет стать прочным, останется слабым и молодым.
Вы когда-нибудь задумывались над таким поворотом событий? ))
Важно! Основные добавки, которые участвуют в сложном процессе образования коллагена: аминокислоты, витамин С, магний, сера, медь, цинк, проантоцианиды.
Две необходимые аминокислоты для синтеза коллагена
Нужные нам аминокислоты уже есть в наших коллагеновых добавках или ″усиленном варианте″ Proglyme.
Аминокислоты являются кирпичиками для образования самого первого коллагена — проколлагена. И только потом, при участии витамина С, образуется тройная спиральная структура коллагена.
Важно! Самыми главными аминокислотами для синтеза коллагена являются пролин и глицин. Они обязательно должны быть в комплексе аминокислот для кожи!
Для наглядности покажу схему синтеза коллагена, в котором участвует три аминокислоты. Третья аминокислота гидроксипролин также есть в наших добавках коллагена, или преобразуется путем изменения пролина:
Пролин составляет почти 15% всего коллагена! Она участвует в очень важном начальном этапе образования коллагеновых волокон. Без пролина они просто не смогут образоваться! Также, пролин препятствует накоплению жира в артериях, что равноценно здоровому сердцу.
Глицин тоже составляет основную часть коллагена. Это самая маленькая по размеру аминокислота, но одна из главных! А еще глицин одна из трех аминокислот, которые образуют креатин. Она повышает энергию во время тренировок в зале.
Магний нужен для синтеза коллагена
Магний самый необходимый минерал для синтеза коллагена и эластина в коже!
Известный факт, что дефицит магния в организме сильно замедляет процесс образования нового коллагена . А дефицит есть у большинства населения, поэтому я обеими руками за обязательный ежедневный прием магния и просто обожаю этот минерал. И всем советую! )))
В мультивитаминах его ничтожное количество, а магний влияет на здоровую сердечно-сосудистую систему и балансирует нервную. Поэтому, чтобы самочувствие было спокойным, а коллаген усиленно вырабатывался как в молодости, вы должны ежедневно пить магний.
⇒ Я советую хелат магния Chelated Magnesium моя лучшая добавка, или же глицинат магния , который только-только заказала. Он уже с аминокислотой глицином ))
Сера повышает синтез коллагена
Сера повышает синтез коллагена и формирует правильный коллаген!
Она усиливает прочность дисульфидных связей, которые скрепляют коллагеновые волокна и создают прочный, упругий коллаген. Уникальная форма органической серы MSM в натуральном виде содержится во фруктах и овощах, она растворима в воде и поэтому, наш организм усваивает ее наиболее эффективно!
Также сера обладает противовоспалительным действием (хорошо при акне), работает как антиоксидант и считается признанным ″витамином красоты″ для кожи и волос. Дозировка около 1000 мг в день идеальна, ее можно пить в моно-препарате. Но, гораздо выгоднее в комплексе!
Я советую Солгар витамины Кожа, волосы, ногти содержат серу MSM , или гиалуроновую кислоту с MSM для увлажнения кожи.
Флавоноиды
Флавоноиды это растительные пигменты, они более мощные, чем традиционные антиоксиданты: витамины С и Е, бета-каротин. При постоянном употреблении, флавоноиды дают мощный эффект защиты коллагеновых структур от повреждения.
Особенно полезны для коллагеновых структур синие и фиолетовые пигменты антоцианидины и проантоцианидин олигомеры, найденные в кожице винограда и черники, а также в экстрактах сосновой коры и виноградной косточки.
Они влияют на метаболизм коллагена во многих отношениях:
- Сшивают коллагеновые волокна, что усиливает соединительную ткань
- Предотвращают повреждения свободными радикалами, благодаря мощным антиоксидантному действию
- Предотвращают высвобождение соединений, вызывающих воспаление
- Защищают коллагеновые структуры от ферментов, которые выделяют белых кровяных клеток во время воспаления
Для обеспечения необходимого уровня флавоноидов, нам нужно увеличить потребление ярко окрашенных ягод! А также, дополнить питание добавками проантоцианидин олигомеров, таких как экстракт виноградных косточек или коры сосны.
Эффективная дозировка на каждый день 50-150 мг в сутки .
Могу посоветовать три экстракта, богатых проантоцианидинами:
- Конечно Solgar, Grape Seed Extract , дозировка 1 капсула в день
- Natural Factors Grape Seed Extract , дозировка 1 капсула в день
- Ресвератрол плюс Country Life, Resveratrol Plus , дозировка 1 капсула в день
Расскажите, какие витамины для кожи вы УЖЕ принимаете, чтобы мне знать, в каком двигаться направлении? Чувствуете эффект или какие-то изменения с кожей? Давайте делиться личным опытом!
Синтез коллагена
На примере коллагена -I: характерен для кости, является основным белком дентина. (закрепляем материал по посттрансляционному процессингу белка и ферментам микросомального окисления)
Коллаген синтезируется в фибробластах в виде высокомолекулярного предшественника – проколлагена.
На этапах синтеза коллагена после включения пролина и лизина в полипептидную цепь происходит их гидроксилирование (специфично для молекулы коллагена). Образование гидроксипролила и гидроксилизила катализируют железосодержащие ферменты — пролилгидроксилаза и лизилгидроксилаза, их кофактор — аскорбиновая кислота. Гидроксилирование аминокислот является диоксигеназной реакцией, т.е. молекула кислорода одновременно окисляет два субстрата (аминокислоту и a-кетоглутарат):
 |
В результате реакции образуются оксипролин и сукцинат (в молекулу которого включён второй атом кислорода из молекулы О2) и выделяется СО2. Реакция высокоспецифична – остатки пролина и лизина подвергаются гидроксилированию, если они расположены со стороны аминогруппы глицинового остатка. Аскорбиновая кислота работает как восстановительный агент, благодаря которому железо в активном центре фермента сохраняется в форме Fe 2+ . При недостатке витамина С синтез коллагена нарушается, возникает непрочность коллагеновых волокон, кровоточивость десен, расшатывание зубов (проявления цинги). Расшатывание зубов обусловлено, главным образом, недогидроксилированием вновь синтезированного коллагена периодонтальной связки. Такой коллаген плохо агрегирует.
К остаткам гидроксилизина под действием сначала галактозилтрансферазы, затем глюкозилтрансферазы присоединяются углеводные единицы (сначала – одна галактоза, затем некоторые галактозы достраиваются до дисахарида – галактоза-глюкоза).
Гидроксилирование и трансферазная реакция происходят во вновь синтезированном коллагене, ещё не претерпевшем спирализации в просвете эндоплазматического ретикулюма. Затем каждая про-a-цепь с помощью водородных связей объединяется с двумя другими в молекулу проколлагена, которая секретируется в межклеточный матрикс.
• Проколлаген имеет более длинные цепи, чем тропоколлаген. Дополнительные концевые фрагменты не образуют обычную трехцепочечную спираль, а объединяются друг с другом в глобулярные домены, структура которых совершенно не похожа на уникальную линейную структуру зрелого коллагена (например, есть дисульфидные мостики). Это препятствует агрегации и образованию фибрилл внутриклеточно, что было бы фатальным для клетки. Вне клетки протеолитические ферменты последовательно удаляют оба домена – N-концевой и С-концевой (маркёры синтеза коллагена).
Ниже Более подробная схема синтеза коллагена
После того как во внеклеточном пространстве сформировались коллагеновые фибрилы, их прочность существенно увеличивается, так как образуются ковалентные сшивки между остатками лизина внутри и между молекулами тропоколлагена,укрепляя четвертичную структуру.
Сшивки создаются в несколько этапов.
I этап. Вначале некоторые остатки лизина и гидроксилизина дезаминируются лизилоксидазой с образованием альдегидных групп, обладающих высокой реакционной способностью. Затем эти группы самопроизвольно реагируют с образованием ковалентных связей друг с другом или с другими остатками лизина или гидроксилизина.
II этап. Альдегидные группы самопроизвольно взаимодействуют друг с другом, образуя альдольные поперечные связи коллагена, или реагируют с аминогруппой остатков лизина или 5-гидроксилизина (рис. А), обеспечивая образование бифункциональных ковалентных сшивок между соседними молекулами тропоколлагена.
РИС А
Если в реакции участвует аллизин, то она протекает по механизму альдиминной конденсации. При этом по иминной связи промежуточного соединения присоединяются 2 атома Н. В результате образуются сшивки с группировкой -NH- в середине – лизиннорлейцин или гидроксилизиннорлейцин (рис. А).
Присутствие гидроксильной группы в 5 положении гидроксиаллизина предопределяет течение реакции по механизму кетоиминной конденсации (рис Б). В этом случае в цепи получившейся поперечной сшивки лизино-5-кетонорлейцина или гидроксилизино-5-кетонорлейцина вместе с группировкой -NH- присутствует кето-группа.
Цепочки таких перемычек достаточно длинные, чтобы иметь некоторую гибкость, а ковалентное соединение атомов придаёт им высокую прочность и закрепляет регулярную структуру микрофибрилл коллагена.
Поперечные бифункциональные сшивки имеют свой вариант упорядоченности: каждый концевой телопептид тропоколлагена соединён перемычкой с расположенным на том же уровне участком смежной молекулы (рис. 9). Подобная локализация и прочность сшивок позволяет обнаружить их в составе N- и C-телопептидов, отщепляемых при распаде коллагена (для идентификации таких специфичных фрагментов разработаны методы, основанные на иммуноферментном анализе).
РИС Б
Бифункциональные связки наиболее присущи фибриллообразующим коллагенам типа I, II и III, причём в зависимости от вида ткани преобладает какой-либо определённый вид сшивки.
III этап. По мере созревания ткани возникают перемычки и между микрофибриллами. В бифункциональных сшивках сохраняются реакционноспособные атомы, которые постепенно вступают в реакции дополнительной конденсации с образованием трифункциональных сшивок, имеющих в центре гетероцикл – пиридиниевое или пиррольное кольцо (рис. В, Г). Эти процессы протекают также неферментативно путём спонтанного взаимодействия кетоиминной двойной сшивки одной микрофибриллы с альдегидным радикалом, расположенным в телопептидной части другой микрофибриллы.
Если в реакции участвуют 5-гидроксиаллизин и уже сформированная сшивка гидроксилизино-5-кетонорлейцина, то продукт – гидроксилизил-пиридинолин (рис. В).
В большинстве тканей это главная трифункциональная сшивка коллагенов.
В минерализуемых тканях (кость, ткани зуба) число пиридиниевых сшивок в 5-10 раз меньше, чем в хряще и сухожилиях, причём чаще всего здесь встречается лизил-пиридинолин – вариант с негидроксилированной цепочкой в перемычке, образованной с участием лизино-5-кетонорлейцина. Более того, для минерализованных тканей характерны сшивки пиррольного типа, которые образует негидроксилированный аллизин, соединяясь с бифункциональной сшивкой гидроксилизино-5-кетонорлейцином (рис. Г). Из всех трифункциональных перемычек для минерализуемых тканей специфичен именно гидроксилизилпиррол. Дополнительные перемычки циклического характера нужны для повышения механической прочности волокон коллагена.
В
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском: